Inhaltsverzeichnis
Cover
Titel
Impressum
Geleitwort der Präsidentin des DVTA Christiane Maschek
Geleitwort von Dr. habil. Hartmut Böhm
Vorwort
1 Einführung
1.1 Ihre beruflichen Tätigkeitsbereiche
1.2 Ihre berufsbezogene Chemie-Ausbildung
1.3 Wie ist dieses Lehrbuch aufgebaut?
1.4 Physik … Chemie
1.5 Chemie … Biologie
2 Stoffe und ihre Einteilung
2.1 Die Vielfalt an Stoffen
2.2 Einteilung von Stoffen
2.3 Charakteristische Eigenschaften reiner Stoffe
2.4 Einige grundlegende Begriffe in der Chemie
2.5 Stoff-Gemische
3 Chemische Elemente, Atom-Aufbau und Isotope
3.1 Unterscheidung Elemente … Verbindungen
3.2 Die kleinsten Teilchen chemischer Elemente
3.3 Isotope
3.4 Die natürliche Radioaktivität
3.5 Künstliche Kern-Umwandlungen
3.6 Anwendungen von Radionucliden
4 Das Periodensystem der Elemente
4.1 Einführung
4.2 Das heutige Periodensystem
4.3 Aufbau-Prinzip der Elektronenhülle
4.4 Aufbau des Periodensystems
4.5 Einteilung der Elemente in Gruppen
4.6 Periodizität von Eigenschaften
5 Entstehung chemischer Verbindungen
5.1 Übersicht
5.2 Ionen-Verbindungen
5.3 Entstehung von Molekülen
5.4 Elektronegativität
5.5 Koordinationsverbindungen (Komplex-Verbindungen)
6 Quantitative Angaben in der Chemie
6.1 Die Notwendigkeit quantitativer Angaben
6.2 Relative Molekülmasse und Formelmasse
6.3 Das Internationale Einheiten-System
6.4 Das Mol – die Einheit der Stoffmenge
6.5 Stoffmengen-Angaben
6.6 Molare Masse
6.7 Das Dalton als Masseneinheit
7 Gase
7.1 Die verschiedenen Aggregatzustände
7.2 Physikalische Eigenschaften von Gasen
7.3 Wasserstoff
7.4 Gase in der Umwelt
8 Gesetzmäßigkeiten chemischer Reaktionen
8.1 Übersicht
8.2 Masse und Volumen bei chemischen Reaktionen
8.3 Chemische Gleichgewichte und Massenwirkungsgesetz
8.4 Prinzip des kleinsten Zwanges
8.5 Energetik chemischer Reaktionen
9 Wasser
9.1 Wasser als Grundlage der Lebensvorgänge
9.2 Chemische Zusammensetzung
9.3 Wasserstoffbrücken-Bindungen zwischen Wasser-Molekülen
9.4 Wasser als Lösungsmittel
9.5 Ionenprodukt des Wassers
9.6 Die Härte des Wassers
10 Lösungen
10.1 Übersicht
10.2 Wässrige Lösungen
10.3 Gehalts-Angaben von Lösungen
10.4 Von der Teilchenanzahl abhängige Lösungs-Eigenschaften
10.5 Lösungen von Gasen in Wasser
11 Säure-Base-Reaktionen
11.1 Übersicht
11.2 Protonen-Übertragungsreaktionen (Protolysen)
11.3 Korrespondierende Säure-Base-Paare
11.4 pH-Wert wässriger Lösungen starker Säuren und Basen
11.5 Die Neutralisations-Reaktion
11.6 Indikatoren
11.7 Protolyse von Salzen
12 Puffer-Systeme
12.1 Übersicht
12.2 Qualitative Zusammensetzung von Puffer-Lösungen
12.3 Quantitative Zusammensetzung von Puffer-Mischungen
12.4 Wirkungsweise von Puffer-Systemen
12.5 Anwendungen von Puffer-Systemen
12.6 Puffer-Systeme des Blutes
13 Oxidations- und Reduktions-Reaktionen (Redox-Reaktionen)
13.1 Oxidation und Reduktion unter Beteiligung von Sauerstoff
13.2 Oxidation und Reduktion als Elektronen-Übertragung
13.3 Oxidationszahlen
13.4 Redox-Begriffe in der Übersicht
13.5 Aufstellen von Redox-Gleichungen
13.6 Redox-Titrationen
13.7 Standard-Redox-Potentiale
14 Eigenschaften und Reaktionen bestimmter Elemente und Verbindungen
14.1 Metalle
14.2 Alkalimetalle
14.3 Erdalkalimetalle
14.4 Bor, Aluminium und Thallium als Elemente der 3. Gruppe
14.5 Kohlenstoff-Silicium-Gruppe
14.6 Metalle aus den Nebengruppen des Periodensystems der Elemente
14.7 Stickstoff-Phosphor-Gruppe
14.8 Sauerstoff-Schwefel-Gruppe
14.9 Halogene
15 Elektrolyte im menschlichen Organismus
15.1 Kationen im Elektrolyt-Haushalt
15.2 Anionen im Elektrolyt-Haushalt
16 Methoden zur Trennung von Stoff-Gemischen
16.1 Einführung
16.2 Physikalische Verfahren zur Stoff-Trennung
16.3 Chromatographische Trennmethoden
16.4 Säulen-Chromatographie
16.5 Elektrophorese
17 Analytische Chemie
17.1 Einführung
17.2 Volumetrische Bestimmungen
17.3 Urtiter-Substanzen
17.4 Potentiometrische Messungen
17.5 Spektroskopie
17.6 Photometrische Bestimmungen
17.7 Polarimetrie
18 Organische Chemie – Einführung und Übersicht
18.1 Entwicklung und Bedeutung der Organischen Chemie
18.2 Der Aufbau organischer Verbindungen
18.3 Die Vielfalt organischer Verbindungen
18.4 Isomerie und Molekül-Modelle
18.5 Organische Polymere
18.6 Benennung und Einordnung organischer Verbindungen in Verbindungsklassen
18.7 Chemische Konstitution und physikalische Eigenschaften
18.8 Reaktions-Typen in der Organischen Chemie
19 Kohlenwasserstoffe
19.1 Einführung
19.2 Die homologe Reihe der Alkane
19.3 Die Gerüst-Isomerie der Alkane
19.4 Cycloalkane
19.5 Substitutions-Reaktionen mit gesättigten Kohlenwasserstoffen
19.6 Alkene
19.7 Alkine
19.8 Aromatische Kohlenwasserstoffe
20 Alkohole, Ether und Phenole
20.1 Einführung
20.2 Alkanole
20.3 Cycloalkanole
20.4 Mehrwertige Alkohole
20.5 Ether
20.6 Phenole
21 Carbonyl-Verbindungen
21.1 Einführung
21.2 Aldehyde
21.3 Ketone
21.4 Reaktionen von Carbonyl-Verbindungen
22 Carbonsäuren
22.1 Einführung
22.2 Gesättigte Monocarbonsäuren
22.3 Ungesättigte Monocarbonsäuren
22.4 Gesättigte und ungesättigte Dicarbonsäuren
22.5 Aromatische Mono- und Dicarbonsäuren
22.6 Percarbonsäuren
22.7 Substituierte Carbonsäuren
23 Funktionelle Carbonsäure-Derivate
23.1 Einführung
23.2 Salze von Carbonsäuren
23.3 Carbonsäure-ester
23.4 Carbonsäure-anhydride
23.5 Carbonsäure-amide
24 Stereochemie
24.1 Einführung
24.2 Optische Aktivität
24.3 Optisch aktive Verbindungen mit mehreren asymmetrischen C-Atomen (Chiralitätszentren)
24.4 cis-trans- Isomerie
25 Fette und Lipide
25.1 Einteilung der Fette
25.2 Chemische Struktur der Fette
25.3 Chemische Eigenschaften der Fette
25.4 Physikalische Eigenschaften der Fette
25.5 Biologische Bedeutung der Fette
25.6 Lipide
25.7 Lipide in biologischen Membranen
25.8 Steroide
26 Kohlenhydrate
26.1 Einführung
26.2 Monosaccharide
26.3 Disaccharide
26.4 Polysaccharide
27 Schwefelhaltige organische Verbindungen
27.1 Einführung
27.2 Thioalkohole (Thiole)
27.3 Thioether
27.4 Thioester
27.5 Sulfonsäuren
27.6 Amino-sulfonsäuren
27.7 Schwefelsäuremonoester
27.8 Detergentien/Tenside
28 Stickstoffhaltige organische Verbindungen
28.1 Amine
28.2 Ungesättigte Stickstoff-Heterocyclen
28.3 Harnstoff und Ureide
28.4 Guanidin
28.5 Quartäre Ammoniumsalze
28.6 Stickstoffhaltige organische Verbindungen als Komplexbildner
28.7 Weitere stickstoffhaltige Verbindungen
29 Farbstoffe
30 Aminosäuren und Peptide
30.1 Einführung
30.2 Eigenschaften von Monoamino-monocarbonsäuren
30.3 Monoamino-dicarbonsäuren
30.4 Diamino-monocarbonsäuren
30.5 Aminosäuren im Stoffwechsel
30.6 Peptide
31 Proteine
31.1 Einführung
31.2 Einteilung der Proteine
31.3 Eigenschaften von Proteinen
31.4 Proteom-Forschung
31.5 Verfahren zur Bestimmung der dreidimensionalen Struktur von Proteinen
32 Isolierung und Aufreinigung von Proteinen
32.1 Einführung
32.2 Reinigung von Peptiden und Proteinen durch chromatographische Trennverfahren
32.3 Protein-Trennungen aufgrund von Ladungs-Unterschieden
32.4 Zweidimensionale Gel-Elektrophorese
33 Enzyme
33.1 Einführung
33.2 Chemischer Aufbau und Eigenschaften der Enzyme
33.3 Einordnung und Benennung von Enzymen
33.4 Enzym-Kinetik
33.5 Verwendung von Enzymen
34 Vitamine und Coenzyme
34.1 Vitamine
34.2 Die Coenzyme NAD⊕ und FAD
34.3 Die Bedeutung von NAD⊕ ∕NADH für quantitative Bestimmungen
35 Biochemie
35.1 Einführung
35.2 Stoffwechsel
35.3 Gemeinsamkeiten des Stoffwechsels
35.4 Bioenergetik
36 Fettsäure-Stoffwechsel
36.1 Abbau der Fettsäuren
36.2 Ketonkörper
37 Kohlenhydrat-Stoffwechsel
37.1 Glycolyse
37.2 Der Pentosephosphat-Weg
37.3 Gluconeogenese
38 Citronensäure-Cyclus
38.1 Einführung
38.2 Das Stoffwechsel-Geschehen im Citronensäure-Cyclus
39 Stoffwechsel-Reaktionen von Aminosäuren
39.1 Katabolismus von Aminosäuren
39.2 Harnstoff-Synthese
40 Nucleotide
40.1 Einführung
40.2 Mononucleotide
40.3 Benennung von Nucleotiden
40.4 Nucleosid-triphosphate
40.5 Oligonucleotide – Chemischer Aufbau
41 Nucleinsäuren
41.1 Einführung
41.2 Chemischer Aufbau der Nucleinsäuren
41.3 Chemische Eigenschaften von Nucleinsäuren
41.4 Vorkommen von DNA
42 Kunststoffe
42.1 Einleitung
42.2 Herstellung von Kunststoffen
42.3 Eigenschaften von Kunststoffen
42.4 Verwendung von Kunststoffen
43 Biotechnologie und Gentechnologie
43.1 Einführung
43.2 Grundlagen der Gentechnologie
43.3 Industrielle Biotechnologie
43.4 Gentechnisch veränderte Pflanzen
44 Arzneimittel-Wirkstoffe
44.1 Einführung
44.2 Wechselwirkungen zwischen Organismen und Stoffen
44.3 Antibiotika
44.4 Gentechnisch hergestellte Proteine
44.5 Biopharmazeutika
A-1 Abkürzungen
A-2 Chemische Elemente in alphabetischer Reihenfolge (Auswahl)
A-3 pH-Werte von wässrigen Lösungen
A-4 Gehalts-Angaben einiger handelsüblicher Säuren
A-5 Glossar
A-6 Weiterführende Literatur
A-7 Adressen im World Wide Web
A-8 Institutionen, in denen Technische Assistenten in der Medizin und in der Biologie tätig sind
A-9 Antworten zu den Verständnisfragen
A-10 Periodensystem
Index
Endbenutzer-Lizenzvereinbarung
List of Tables
1 Einführung
Tab. 1.1 Chemische Elemente, aus denen die im menschlichen Organismus vorliegenden Verbindungen aufgebaut sind.
2 Stoffe und ihre Einteilung
Tab. 2.1 Zusammenstellung von Dispersionen.
Tab. 2.2 Übersicht über Stoffe.
Tab. 2.3 Bestandteile von Nährmedien.
3 Chemische Elemente, Atom-Aufbau und Isotope
Tab. 3.1 Natürliches Vorkommen nicht radioaktiver Isotope.
4 Das Periodensystem der Elemente
Tab. 4.1 Die international angewendeten Bezeichnungen der Elemente.
5 Entstehung chemischer Verbindungen
Tab. 5.1 Chemische Bindung.
6 Quantitative Angaben in der Chemie
Tab. 6.1 Molekülmasse (in Dalton) von Proteinen(verändert nach einem Prospekt "Electrophoresis Markers" der Fa. Sigma, Taufkirchen).
10 Lösungen
Tab. 10.1 Nach der Polarität geordnete Lösungsmittel („KW“ steht für Kohlenwasserstoffe).
Tab. 10.2 Löslichkeits-Produkte K L von schwer löslichen Salzen in Wasser (bei 25 °C). Die Einheit von K L ist (mol/L)n , wobei n die Anzahl der Ionen ist, die aus einer Formeleinheit des betreffenden Salzes in Lösung gehen. Am Beispiel von Silberchromat ergibt sich: ; Aus den KL -Werten kann man die Stoffmengen-Konzentration (mol/L) der Ionen in der gesättigten Lösung des betreffenden Salzes berechnen (verändert aus CRC Handbook, 97. Aufl. 2016–2017).
Tab. 10.3 Formel-Übersicht.
11 Säure-Base-Reaktionen
Tab. 11.1 Einprotonige Säuren
Tab. 11.2 Mehrprotonige Säuren und die bei ihrer stufenweisen Dissoziation entstehenden Anionen.
Tab. 11.3 Salze und ihre Reaktionen in wässriger Lösung
12 Puffer-Systeme
Tab. 12.1 Einige wichtige Puffer-Systeme
13 Oxidations- und Reduktions-Reaktionen (Redox-Reaktionen)
Tab. 13.1 Wichtige Oxidationsmittel.
Tab. 13.2 Wichtige Reduktionsmittel.
Tab. 13.3 Standard-Elektrodenpotentiale von Redox-Paaren.
14 Eigenschaften und Reaktionen bestimmter Elemente und Verbindungen
Tab. 14.1 Standard-Elektrodenpotentiale (Reduktionspotentiale) von Metallen.
Tab. 14.2 Oxidationszahlen einiger Metalle in Verbindungen und Komplexen.
Tab. 14.3 Einige Legierungen.
Tab. 14.4 Die wichtigsten Eigenschaften der Halogene.
16 Methoden zur Trennung von Stoff-Gemischen
Tab. 16.1 Stoff-Trennungen aufgrund bestimmter Eigenschaften.
Tab. 16.2 Zuordnung grundlegender Begriffe.
Tab. 16.3 Chromatographische Trennmethoden aufgrund bestimmter Eigenschaften.
Tab. 16.4 Typen von Ionenaustauschern.
17 Analytische Chemie
Tab. 17.1 Anwendungen der Maß-Analyse.
Tab. 17.2 Urtiter-Substanzenzur Bestimmung und zur Kontrolle des Gehalts bzw. der Stoffmengen-Konzentration von Maßlösungen.
Tab. 17.3 Ausschnitt aus dem Spektrum elektromagnetischer Strahlung als Grundlage spektroskopischer Methoden (Röntgen-Strukturanalyse; UV/VIS-Spektroskopie; IR-Spektroskopie; Kernmagnetische Resonanz-Spektroskopie).
18 Organische Chemie – Einführung und Übersicht
Tab. 18.1 Der Aufbau von Biopolymeren (Makromolekülen) aus ihren molekularen Bausteinen.
Tab. 18.2 Strukturmerkmale organischer Verbindungen.
Tab. 18.3 Die Bezeichnung der Anzahl an Atomen, Ionen, Bindungen, Atomgruppen, molekularen Bausteinen oder Molekülen durch Vorsilben (Präfixe).
Tab. 18.4 Die Bedeutung von Vorsilben.
Tab. 18.5 Bezeichnung von Atomen und funktionellen Gruppen durch Vorsilben.
Tab. 18.6 Funktionelle Gruppen und Verbindungsklassen.
19 Kohlenwasserstoffe
Tab. 19.1 Verbindungsklassen von Kohlenwasserstoffen.
Tab. 19.2 Physikalische Kennzahlen nicht verzweigter Alkane H−(CH2 )n −H
Tab. 19.3 Ausgewählte Halogenkohlenwasserstoffe.
Tab. 19.4 Polymerisation.
Tab. 19.5 Physikalische Konstanten einiger aromatischer Kohlenwasserstoffe.
20 Alkohole, Ether und Phenole
Tab. 20.1 Physikalische Konstanten nicht verzweigter Alkanole der Formel H−(CH2 )n −OH
Tab. 20.2 Einige Dialkyl-ether und ihre Siedetemperaturen.
Tab. 20.3 Wichtige Phenole und ihre Schmelztemperaturen.
21 Carbonyl-Verbindungen
Tab. 21.1 Einige Alkanale und ihre Siedetemperaturen.
Tab. 21.2 Einige Alkanone und ihre Siedetemperaturen.
22 Carbonsäuren
Tab. 22.1 Physikalische Konstanten von gesättigten, nicht verzweigten Monocarbonsäuren der Formel.
Tab. 22.2 Einige gesättigte Dicarbonsäuren und ihre Schmelztemperaturen.
Tab. 22.3 Kennzahlen von Halogenessigsäuren der Formeln
Tab. 22.4 Hydroxy-carbonsäuren.
Tab. 22.5 Carbonsäure mit drei C-Atomen.
Tab. 22.6 Dicarbonsäure mit vier C-Atomen.
Tab. 22.7 Dicarbonsäure mit fünf C-Atomen.
23 Funktionelle Carbonsäure-Derivate
Tab. 23.1 Carbonsäure-ester.
27 Schwefelhaltige organische Verbindungen
Tab. 27.1 Zwitterionische Puffer-Substanzen, abgeleitet von 2-Amino-ethansulfonsäure (n = 1) und 3-Amino-propansulfonsäure (n =2).
Tab. 27.2 Verwendung der zwitterionischen Aminosulfonsäuren als Puffer-Substanzen in den angegebenen pH-Bereichen über einen Gesamtbereich von pH = 5,5 bis pH = 11,1 (pK S -Werte bei 25 °C) (verändert aus CRC Handbook of Chemistry and Physics, 97. Auflage 2016–2017).
Tab. 27.3 Zwitterionische Puffer-Substanzen, abgeleitet von der Amino-carbonsäure Glycin.
28 Stickstoffhaltige organische Verbindungen
Tab. 28.1 Einige Amine und ihre Siedetemperaturen.
29 Farbstoffe
Tab. 29.1 Absorption von sichtbarem Licht.
30 Aminosäuren und Peptide
Tab. 30.2 Nähere Angaben zu den proteinogenen Aminosäuren.
31 Proteine
Tab. 31.1 Auswahl von Proteinen nach ihrer biologischen Funktion.
33 Enzyme
Tab. 33.1 Beispiele für die systematische Enzym-Benennung.
Tab. 33.2 Industrielle Verwendung von biotechnologisch gewonnenen Enzymen.
34 Vitamine und Coenzyme
Tab. 34.1 Wasserlösliche Vitamine.
Tab. 34.2 Fettlösliche Vitamine.
35 Biochemie
Tab. 35.1 Biochemische Vorgänge in Kompartimenten eukaryotischer Zellen.
Tab. 35.2 Freie Standardenergie für die Hydrolyse phosphorylierter Stoffwechsel-Produkte.
38 Citronensäure-Cyclus
Tab. 38.1 Dem Energie-Stoffwechsel dienende Reaktionen des Citronensäure-Cyclus.
39 Stoffwechsel-Reaktionen von Aminosäuren
Tab. 39.1 Abbau der proteinogenen Aminosäuren (nach vorgeschaltetem Übergang in die jeweilige α- Ketosäure).
42 Kunststoffe
Tab. 42.1 Übersicht über die wichtigsten Kunststoffe.
43 Biotechnologie und Gentechnologie
Tab. 43.1 Überblick über durch Fermentation hergestellte Verbindungen.
Tab. 43.2 In biotechnologischen Verfahren vielfach eingesetzte Wirtsorganismen.
A-3 pH-Werte von wässrigen Lösungen
Tab. A-3.1 pH-Werte (gerundet; bei 20°C) von wässrigen Lösungen der Stoffmengen-Konzentration c = 0,1mol∕L einiger Säuren, Basen und Salze (Salz-Protolyse).
List of Illustrations
1 Einführung
Abb. 1.1 In einem allgemeinen Untersuchungsantrag (hier als Ausschnitt wiedergegeben) wird von dem behandelnden Arzt angegeben, welche Bestandteile im Blut des Patienten im klinisch-chemischen Labor quantitativ bestimmt werden sollen. Die erhaltenen Werte werden dann mit den Normwertbereichen verglichen.
4 Das Periodensystem der Elemente
Abb. 4.1 Aus dem Energie-Niveau-Schema kann man die Reihenfolge der Besetzung der Unterschalen (z.B. 4s vor 3d) und die Länge der Perioden ersehen. Jeder waagrechte Strich symbolisiert ein Energie-Niveau, das maximal zwei Elektronen aufnehmen kann (verändert nach H. Freyschlag: Chemie – Die Frage nach dem Stoff. Belser Verlag, Stuttgart, 1967).
Abb. 4.2 Hauptgruppen-Elemente und die Zahl ihrer Außenelektronen.
Abb. 4.3 Atomradien und Ionenradien der Hauptgruppen-Elemente: Die Abbildung verdeutlicht die Zunahme des Atomradius innerhalb einer Element-Gruppe (z. B. Li-Atome 152 pm, Cs-Atome 266 pm) sowie seine Abnahme innerhalb einer Periode (z. B. Li-Atome 152 pm, F-Atome 71 pm), ferner die Abnahme des Radius beim Übergang von einem Metall-Atom in das betreffende Kation und die Zunahme des Radius beim Übergang eines Nichtmetall-Atoms in das betreffende Anion (aus J. R. Holum: Elements of General and Biological Chemistry. John Wiley, New York, 5. Aufl., 1979).
Abb. 4.4 Der Kurvenzug verbindet die Energie-Beträge, die aufzuwenden sind, um aus einem gasförmig vorliegenden Atom des jeweiligen Elements ein Elektron abzuspalten. Das Energie-Minimum liegt stets bei den Alkalimetall-Atomen, das Maximum bei den Edelgas-Atomen.
Abb. 4.5 Die Abbildung zeigt, dass die Elektronegativitäts-Werte (nach Pauling)der Hauptgruppen-Elemente innerhalb einer Periode von links nach rechts zunehmen.
Abb. 4.6 Die Elektronegativität ändert sich periodisch. Trotz einiger Ausnahmen ist der allgemeine Trend, dass die Elektronegativität von links nach rechts zunimmt und von oben nach unten abnimmt (aus A. Blackman, S. Bottle, S. Schmid, M. Mocerino, U. Wille; Chemistry; John Wiley & Sons, 3. Auflage 2016).
5 Entstehung chemischer Verbindungen
Abb. 5.1 Durch chemische Reaktionen entstehen aus Atomen Ionen oder Moleküle.
Abb. 5.2 Kristall-Gitter von Natriumchlorid: Die Abbildung berücksichtigt die unterschiedlichen Ionen-Radien von Na⊕ -Ionen (kleinere Kugeln) und Cl⊖ -Ionen (größere Kugeln). Durch die (als Linien dargestellten) Anziehungskräfte werden die positiv und negativ geladenen Ionen im Kristall zusammengehalten (verändert nach C. E. Mortimer: Chemie. Thieme Verlag, Stuttgart, 4. Aufl. 1983).
Abb. 5.3 Ein Modell des Wasserstoff-Moleküls: In einem H2 -Molekül sind zwei H-Atome durch ein Bindungselektronenpaar miteinander verknüpft. Auf diese Weise erreicht jedes H-Atom die Elektronen-Konfiguration von Helium-Atomen.
Abb. 5.4 Eine Darstellung des Elektronen-Oktetts in Halogen-Molekülen.
Abb. 5.5 Die Anordnung der vier Valenzelektronen der C-Atome im Grundzustand (links). Der Übergang eines 2s-Elektrons auf das freie 2p-Energie-Niveau (Mitte) führt zu dem sp3 -Hybridisierungszustand (rechts).
7 Gase
Abb. 7.1 Bei konstanter Temperatur sind die Zustandsgrößen Druck und Volumen eines Gases einander umgekehrt proportional. Das Produkt p ⋅ V hat für die Zustände I, II und III denselben konstanten Wert (verändert nach H. Grabow: Rechnen in der Chemie. Verlag Gehlen, Bad Homburg v.d.H., 5. Aufl. 1984).
8 Gesetzmäßigkeiten chemischer Reaktionen
Abb. 8.1 Ein Energieberg verhindert das spontane Ablaufen der Reaktion: 2H2 + O2 → 2H2 O + Energie. Erst nach Zuführung der erforderlichen Aktivierungs-Energie 1 können die Ausgangsstoffe H2 + O2 zu dem energieärmeren Reaktions-Produkt H2 O in exothermer Reaktion unter Abgabe von Energie 2 reagieren (verändert nach H. Freyschlag: Chemie – Die Frage nach dem Stoff. Belser Verlag, Stuttgart, 1967).
Abb. 8.2 Bei der Zersetzung von Silberchlorid: 2 AgCl + Energie → 2 Ag + Cl2 muss dem Ausgangsstoff außer der Energie 1 zur Überwindung des Energiebergs noch zusätzlich die Energie 3 zugeführt werden, die erforderlich ist, um aus AgCl die beiden energiereichen Reaktions-Produkte Ag und Cl2 zu erhalten (verändert nach H. Freyschlag: Chemie – Die Frage nach dem Stoff. Belser Verlag, Stuttgart, 1967).
Abb. 8.3 Die Herabsetzung der Aktivierungs-Energie für die Reaktion der Ausgangsstoffe A und B zu dem Reaktions-Produkt C durch einen Katalysator führt zu einer Erhöhung der Reaktions-Geschwindigkeit (im Vergleich mit der nicht katalysierten Reaktion).
9 Wasser
Abb. 9.1 Wasserstoffbrücken-Bindungen zwischen Wasser-Molekülen im festen Aggregatzustand (Eis).
Abb. 9.2 Protonen-Übertragungsreaktion zwischen Wasser-Molekülen (Kalotten-Modelle).
Abb. 9.3 Durch Wasserstoffbrücken-Bindungen zu drei Wasser-Molekülen entstehen aus Oxonium-Ionen die Ionen
10 Lösungen
Abb. 10.1 Salze weisen große Unterschiede in ihrer Wasser-Löslichkeit auf. Die Löslichkeits-Kurve zeigt die Abhängigkeit der Löslichkeit eines reinen wasserfreien Salzes von der Temperatur (verändert nach F. Merten: Der Chemielaborant. Teil I. Schroedel Verlag, Hannover, 8. Aufl., 1978).
Abb. 10.2 Am Beispiel Natriumchlorid wird das Auflösen von Kristallen einer Ionen-Verbindung in Wasser gezeigt. Die an den Kanten des Kristalls befindlichen Ionen werden zuerst aus der Oberfläche des Ionen-Gitters herausgelöst und von Wasser-Molekülen umhüllt (hydratisiert) (aus J.R. Holum: Elements of General and Biological Chemistry. John Wiley, New York, 5. Aufl., 1979).
Abb. 10.3 Osmose von Wasser-Rohrzucker-Lösung: Als semipermeable Membran dient hier die Wandung eines Tonzylinders, in dem sich eine Lösung von Rohrzucker in Wasser befindet (verändert nach F. Merten: Der Chemielaborant. Teil I. Schroedel Verlag, Hannover, 8. Aufl., 1978).
11 Säure-Base-Reaktionen
Abb. 11.1 Protonen-Übertragungsreaktion zwischen Chlorwasserstoff- und Wasser-Molekülen (Kalotten-Modelle).
Abb. 11.2 Der Kurven-Verlauf zeigt die Änderung der Wasserstoff-Ionen-Konzentration, ausgedrückt durch den pH-Wert, bei der Titration einer starken Base mit einer starken Säure. Das Zugeben der äquivalenten Säuremenge bewirkt den Farbumschlag des Indikators. (verändert nach U.R. Kunze, G. Schwedt: Grundlagen der quantitativen Analyse, 4. Aufl., Wiley-VCH Verlag, Weinheim, 1980)
12 Puffer-Systeme
Abb. 12.1 Durch Mischen der angegebenen Volumina (in mL) einer aus Kaliumdihydrogenphosphat hergestellten Puffer-Stammlösung mit einer aus Dinatriumhydrogenphosphat hergestellten Puffer-Stammlösung der Konzentration c (KH2 PO4 ) = 1∕15 mol∕L und c (Na2 HPO4 ) = 1∕15 mol∕L kann man jeden gewünschten pH-Wert zwischen 5,4 und 8,0 einstellen.
13 Oxidations- und Reduktions-Reaktionen (Redox-Reaktionen)
Abb. 13.1 Das Eintauchen von zwei mit einer Gleichspannungsquelle verbundenen Metallplatten in eine Ionen enthaltende wässrige Lösung bewirkt einen Stromtransport durch die Ionen. Als Träger elektrischer Ladungen wandern diese zu der betreffenden Elektrode, wo chemische Reaktionen (Elektronen-Übertragung) stattfinden. (verändert nach F. Merten: Der Chemielaborant. Teil I. Schroedel Verlag, Hannover, 8. Aufl., 1978)
Abb. 13.2 Galvanisches Element. (verändert nach U. R. Kunze, G. Schwedt: Grundlagen der quantitativen Analyse, 4. Aufl., Wiley-VCHVerlag, Weinheim, 1980)
14 Eigenschaften und Reaktionen bestimmter Elemente und Verbindungen
Abb. 14.1 Kristallgitter von Diamant. (verändert nach C. E. Mortimer: Chemie. Thieme Verlag, Stuttgart, 4. Aufl. 1983)
Abb. 14.2 Kristall-Gitter von Graphit. (verändert nach C. E. Mortimer: Chemie. Thieme Verlag, Stuttgart, 4. Aufl. 1983)
18 Organische Chemie – Einführung und Übersicht
Abb. 18.1 Zum Gedenken an Friedrich Wöhler herausgegebene Sondermarke mit Darstellung des Harnstoff-Moleküls (Kugel-Stab-Modell) und der Harnstoff-Synthese (Deutsche Bundespost 1982).
Abb. 18.2 Kugel-Stab-Modell von Ethanol (links): Die Kohlenstoff-Atome sind durch dunkle, die Wasserstoff-Atome durch graue Kugeln, das Sauerstoff-Atom ist als helle Kugel wiedergegeben.
Abb. 18.3 Kalotten-Modell von Ethanol (C schwarz, H weiß, O rot). In der Organischen Chemie und Biochemie sind Kalotten-Modelle zur Veranschaulichung der räumlichen Gestalt der Moleküle von Nutzen.
19 Kohlenwasserstoffe
Abb. 19.1 Räumliche Struktur des Methan-Moleküls. Im Zentrum des Tetraeders befindet sich das C-Atom, die H-Atome sind an den Ecken angeordnet. Der Bindungswinkel von jedem H zum C und einem weiteren H beträgt 109,5◦ .
Abb. 19.2 Das Propan-Molekül (C3 H8 ) im Kugel-Stab-Modell.
Abb. 19.3 Kugel-Stab-Modell der gerüstisomeren Alkane n- Butan und Isobutan (Summenformel C4 H10 ). Die Ketten-Verzweigung führt zu der unterschiedlichen Zuordnung der H-Atome (3+2+2+3 gegenüber 3+1+3+3).
Abb. 19.4 Kalotten-Modell von (a) cis- 1,2-Dichlorethen und(b) trans- 1,2-Dichlorethen
20 Alkohole, Ether und Phenole
Abb. 20.1 Kugel-Stab-Modelle der beiden isomeren Verbindungen C2 H6 O: (a) Ethanol mit der Hydroxy-Gruppe (OH) und (b) Dimethylether mit dem O-Atom zwischen zwei C-Atomen (aus T. W. G. Solomons: Organic Chemistry. John Wiley, New York, 3. Aufl., 1984).
24 Stereochemie
Abb. 24.1 Von den beiden spiegelbildisomeren Substraten wird nur das unter(a) abgebildete Substrat zu einem Enzym-Substrat-Komplex gebunden. Die enantiomere Konfiguration des unter (b) abgebildeten Substrats lässt eine Bindung an das Enzym an zwei von drei Stellen nicht zu (aus T. W. G. Solomons: Organic Chemistry. John Wiley, New York, 3. Aufl., 1984).
Abb. 24.2 Die Moleküle der stereoisomeren Verbindungen (I) und (II) verhalten sich wie Bild zu Spiegelbild, sie lassen sich nicht zur Deckung bringen.
26 Kohlenhydrate
Abb. 26.1 In den Makromolekülen der Amylose sind die α- d-Glucose-Bausteine (anstelle der OH-Gruppen an C-2 und C-3 stehen senkrechte Striche, H-Atomeam Ringsind nichteingezeichnet) zu einer Hohlräumebildenden Struktur verknüpft, in diesichz. B. Iod-Moleüleeinlagern können(Iod-Stärke-Reaktion).
29 Farbstoffe
Abb. 29.1 Diese Abbildung zeigt eines von mehr als 8000 Handelsmustern von synthetischen Farbstoffen aus der Historischen Farbstoffsammlung der Technischen Universität Dresden. Hinzu kommen mehr als 500 Proben von Naturfarbstoffen und eine Vielfalt weiterer Exponate, wie zur Bedeutung von Farbstoffen in der Medizintechnik (mit freundlicher Genehmigungaus „Sammlungen und Kunstbesitz der TU Dresden“, Dresden 1996, Seite 107, Foto: TU Dresden/Lutz Liebert).
Abb. 29.2 Strukturformel von Methylorange.
30 Aminosäuren und Peptide
Abb. 30.1 Die 20 proteinogenen Aminosäuren sind in vier „Blöcken“angeordnet. Die basischen Aminosäuren (grün): Arginin, Histidin, Lysin. Die hydrophoben Aminosäuren (blau): Alanin, Isoleucin, Leucin, Methionin, Phenylalanin, Prolin, Tryptophan, Valin. Die polaren Aminosäuren (magenta): Asparagin, Cystein, Glycin, Glutamin, Serin, Threonin, Tyrosin. Die sauren Aminosäuren (orange): Asparaginsäure, Glutaminsäure. Jede Aminosäure ist durch ihren Namen sowie durch ihr aus drei oder einem Buchstaben bestehenden Symbol, fernerdurch ihre relative Molekülmasse, ihre Summenformel und ihre Strukturformel beschrieben. In dem Kohlenstoff-Gerüst der jeweiligen Aminosäure sind die einzelnen C- und H-Atome (im Hinblick auf die Übersichtlichkeit der Formeln) nicht angegeben (mit freundlicher Genehmigung: Periodic Chart of Amino Acids, Global Marketing Bachem Group, Bubendorf, Schweiz).
Abb. 30.2 Änderung des pH-Wertes einer wässrigen Lösung von Glycin-hydrochlorid in Abhängigkeit von der Stoffmenge Natriumhydroxid (als Natronlauge; Titrationskurve).
Abb. 30.3 Mit solchen Aminosäure-Bausteinen kann man die unterschiedlichsten Peptideselbst aufbauen. In unserem „Modell“ finden Sie alle 20 natürlichen Aminosäure-Bausteine (mit freundlicher Genehmigung: Fonds der Chemischen Industrie, Frankfurt 1983 – J. de Rosnay: Der Biokit, Orgenics Ltd., Yavne, Israel).
Abb. 30.4 Kalotten-Modell des Pentapeptids Met-Enkephalin Tyr-Gly-Gly-Phe-Met (mit freundlicher Genehmigung von der Fa. Leybold Didactic, Hürth).
Abb. 30.5 Dieser Ausschnitt aus einer Polypeptid-Kette zeigt die planare Anordnung der Peptid-Gruppe mit der eingeschränkten Drehbarkeit um die Doppelbindungscharakter aufweisende C–N-Bindung sowie die trans- ständige Anordnung der O-Atome der C=O-Gruppen und der H-Atome der N–H-Gruppen zueinander. Diese charakteristischen Struktur-Merkmale bedingen eine geringere Zahl an Polypeptid-Konformationen (verändert nach A.L. Lehninger: Biochemie. Verlag Chemie Weinheim, 2. Aufl., 1977).
Abb. 30.6 Die Abbildung gibt eine Aminosäure-Sequenz wieder, die als rechtsgängige α- Helix vorliegt. Die Stabilisierung erfolgt durch regelmäßig angeordnete Wasserstoffbrücken-Bindungen zwischen jeweils einer C=O-Gruppe und einer H-N-Gruppe, die sich in n bestimmtem Abstand hierzu befindet. Die Wasserstoffbrücken-Bindungen sind hier als gestrichelte Linie zwischen den O-Atomen (dunkelrot) und den an die N-Atome (blau) gebundenen H-Atomen („leere“ Kreise)dargestellt (aus D. Voet, J. G. Voet, J. G. Pratt: Biochemistry, John Wiley, New York).
Abb. 30.7 In dieser als β- Faltblatt bezeichneten Sekundär-Struktur sind zwei kurze Sequenz-Abschnitte aus Polypeptid-Ketten gezeigt, die antiparallel zueinander verlaufen und die durch intermolekulare Wasserstoffbrücken-Bindungen zusammengehalten werden (verändert nach S.S. Zumdahl: Chemistry. Houghton Mifflin Co., Boston, 4. Aufl., 1997).
Abb. 30.8 Die Abbildung gibt die Aminosäure-Sequenz von Human-Insulin wieder. Während Disulfid-Bindungen in vielen Polypeptiden und Proteinen ausschließlich innerhalb der Peptid-Ketten auftreten, liegt bei Insulin eine Verknüpfung von zwei Peptid-Ketten durch Disulfid-Bindungen vor (aus: Future 3/2002).
31 Proteine
Abb. 31.1 Primär-Struktur der Ribonuclease A aus Rinderpankreas. Die auch innerhalb der Peptid-Kette durch Disulfid-Bindungen verknüpften ysteinyl-Reste sind gelb, die Reste sauere Aminosäuren rot und die basischen Aminosäuren blau hervorgehoben (aus: H. D. Jakubke, H. Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine. Verlag Chemie, Weinheim, 1982).
32 Isolierung und Aufreinigung von Proteinen
Abb. 32.1 Ausprägung der hydrophoben Eigenschaften bei den verschiedenen Aminosäuren, wobei die hydrophoben Aminosäuren in der Abbildung oberhalb der Mittellinie angeordnet sind (verändert nach der Firmenschrift "Tentakelgele für die hydrophobe Interaktionschromatographie", Fa. Merck, Darmstadt).
Abb. 32.2 Zweidimensionale Gel-Elektrophorese. Das als „Proteom-Marker“ eingesetzte Protein-Gemisch enthält (in der Reihenfolge zunehmender relativer Molekülmasse):Cytochrom C, Myoglobin, β- Lactoglobulin, Lipase, Glucose- Dehydrogenase, Katalase, Rinderserum-Albumin (BSA) und Glucose-Oxidase (aus Petra Weingarten „Proteine effektiver identifizieren“ in Nachrichten aus der Chemie 52, Dezember 2004, Seite 1317, Wiley-VCH, Weinheim).
33 Enzyme
Abb. 33.1 Hier sind die an den grundlegenden Stoffwechsel-Vorgängen Glycolyse (Abschn. 37.1) und Citronensäure-Cyclus (Abschn. 38.1; Tricarboxylic Acid Cycle/TCA) beteiligten Enzyme aufgeführt. Durch die farbige Darstellung der Namen der Enzyme wird deren Zuordnung zu den von der Enzyme Commission der International Union of Biochemistry and Molecular Biology festgelegten Enzym-Klassen hervorgehoben (aus: Glycolysis & TCA Cycle – Enzymes & EC Reference Numbers, IUBMB, Donald Nicholson, 2002).
Abb. 33.2 Abhängigkeit der Geschwindigkeit einer enzymkatalysierten Reaktion von der Substrat-Konzentration gemäß der Michaelis-Menten-Gleichung.
34 Vitamine und Coenzyme
Abb. 34.1 Absorptionsspektren von NAD⊕ (punktiert)undNADH(durchgezogen) und ihren Phosphaten (verändert nach Abbildung von Boehringer Mannheim).
35 Biochemie
Abb. 35.1 Pyruvat als zentrales Stoffwechsel-Zwischenprodukt.
Abb. 35.2 Aktivierte Essigsäure als zentrales Stoffwechsel-Zwischenprodukt.
Abb. 35.3 Oxalacetat als zentrales Stoffwechsel-Zwischenprodukt.
36 Fettsäure-Stoffwechsel
Abb. 36.1 Fettsäure-Abbau durch β- Oxidation.
37 Kohlenhydrat-Stoffwechsel
Abb. 37.1 Die Glycolyse.
Abb. 37.2 Die Gluconeogenese.
38 Citronensäure-Cyclus
Abb. 38.1 Durch den Citronensäure-Cyclus erfolgt der weitere oxidative Abbau von Zwischenprodukten aus dem Glucose-, Fettsäure- und Aminosäure-Stoffwechsel auf einem gemeinsamen Weg unter Gewinnung von Energie und Ausgangsstoffen für Biosynthesen (aus: D. Holzner, Chemie für Technische Assistenten in der Medizin und in der Biologie, 3. Auflage, 1995, Wiley-VCH, Weinheim).
Abb. 38.2 Der Citronensäure-Cyclus ist eine cyclische Aufeinanderfolge von Stoffwechsel-Reaktionen, die maßgebend zum Energie-Stoffwechsel, wie auch zum Bau-Stoffwechsel der Zellen, beitragen. Durch den Citronensäure-Cyclus erfolgt der weitere oxidative Abbau von Zwischenprodukten aus dem Glucose-, Fettsäure- und Aminosäure-Stoffwechsel auf einem gemeinsamen Weg unter Gewinnung von Energie und Ausgangsstoffen für Biosynthesen. Fünf der innerhalb des Citronensäure-Cyclus ablaufenden Reaktionen dienen dem Energie-Stoffwechsel.
39 Stoffwechsel-Reaktionen von Aminosäuren
Abb. 39.1 Der Harnstoff-Cyclus.
40 Nucleotide
Abb. 40.1 Die Struktur-Formel des Tetranucleotids GTCA zeigt das für alle Oligo- und Polynucleotide typische, aus Phosphorsäure-Gruppen und der betreffenden Ribose aufgebaute Rückgrat sowie die N-glycosidische Verknüpfung mit den Purin- und Pyrimidin-Basen in 5′→3′-Richtung.
41 Nucleinsäuren
Abb. 41.1 Die Doppelhelix-Struktur der DNA. In dem DNA-Tischmodell ist der Zusammenhalt der komplementären Basen farblich hervorgehoben („D“weist auf die im Rückgrat der DNA vorliegenden Desoxyribose-Reste hin). Die Sequenz der Nucleotide kann für Unterrichtszwecke variiert werden (mit freundlicher Genehmigung der Fa. A. Schlüter, Haus für Biologie, Winnenden).
Abb. 41.2 Rechts: Die komplementäre Basen-Paarung. Links sind die Ringsysteme der komplementären Basen in den gleichen Farben wiedergegeben, die den Nucleotiden A, G, C und T bei der DNA-Sequenzierung zugeordnet sind. Links ist die Basen-Paarung durch Kugel-Stab-Modelle der Nucleobasen veranschaulicht (C schwarz, N blau, O rot, H farblos; Doppelbindungen sind hier nicht eingezeichnet). Das C-Atom 1′ der Desoxyribose ist stets mit dem N-Atom 1 der Pyrimidin-Basen oder dem N-Atom 9 der Purin-Basen verknüpft. Der Abstand zwischen den C-Atomen 1′ ist bei beiden Basen-Paaren gleich lang (aus: D. Voet, J. G. Voet: Biochemie. VCH Verlagsgesellschaft, Weinheim 1992).
42 Kunststoffe
Abb. 42.1 Polyester-Herstellung aus Terephthalsäure und Ethandiol.
Abb. 42.2 Polyurethan-Herstellung aus 4,4′-Diphenylmethan-diisocyanat und Glycol.
43 Biotechnologie und Gentechnologie
Abb. 43.1 Fermenter sind mit aufwendiger Messtechnik und Regeltechnik ausgestattete Apparaturen zur Durchführung biotechnologischer Verfahren zur Produktion von Antibiotika, Proteinen und Enzymen (verändert aus „research“, Bayer, Leverkusen, Ausgabe 8, 1996).
Abb. 43.2 Die Arbeitsgruppe „Mikrobielle Bioelektrokatalyse und Bioelektrotechnologie“ am Department Umweltmikrobiologie des Helmholtz-Zentrums für Umweltforschung (UFZ) erforscht u.a. die elektrochemische Steuerung von Fermentations-Verfahren und die mikrobielle Ökologie elektrochemisch aktiver mikrobieller Kulturen (mit freundlicher Genehmigung des Helmholtz-Zentrum für Umweltforschung GmbH (UFZ), Mikrobielle Bioelektrokatalyse und Bioelektrotechnologie, Foto: André Künzelmann, 2015).
44 Arzneimittel-Wirkstoffe
Abb. 44.1 Vielfalt der Antibiotika-Klassen(mit freundlicher Genehmigung des Verband Forschender Arzneimittelhersteller, 2014).
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Dieter Holzner und Karsten Holzner
Chemie für Technische Assistenten in der Medizin und in der Biologie
Autoren
Dr. Dieter Holzner Diplom-Chemiker
Karsten Holzner Bosestraße 41 12103 Berlin Deutschland
Umschlag:
Vorderes Umschlagbild gestaltet mit Abbildungen von Shutterstock/Plan-B (DNA) und Shutterstock/Timof (Labor).
6. Auflage 2018
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Print ISBN 978-3-527-34283-9
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ePub ISBN 978-3-527-34284-6
Mobi ISBN 978-3-527-80950-9
Geleitwort der Präsidentin des DVTA Christiane Maschek
Das vorliegende Buch in der 6. Auflage zeigt seit dem Erscheinen der 1. Auflage 1988 die Notwendigkeit, weiterhin in der Ausbildung medizinisch-technischer Assistenten/-innen (MTA) ein fundiertes und grundlegendes Wissen im Bereich Chemie und der Biochemie zu vermitteln und sollte in der MTA-Ausbildung als Pflichtlektüre eingesetzt werden.
Der rasant verlaufende technische Wandel, die zunehmende Spezialisierung im Bereich der Medizin und die Zunahme molekularbiologischer Verfahren in der Diagnostik erfordern zunehmend Kompetenzen in den Grundlagen der Chemie und Biochemie.
Eine noch größere Bedeutung als bisher wird das Buch in der MTA-Ausbildung einnehmen, da Zusammenhänge auf zellulärer Ebene und damit verbunden die chemischen und biochemischen Prozesse als wichtige Kernkompetenzen in allen vier Schwerpunktfachbereichen Histologie-Zytologie, Klinische Chemie, Hämatologie und Mikrobiologie mit den jeweiligen Unterbereichen gelehrt werden. Hierzu bietet das Buch mit seinem strukturierten Aufbau und seinen klaren detaillierten Darstellungen ein Werk, das dem hohen Anspruch innerhalb der MTA-Ausbildung gerecht wird und darüber hinaus jederzeit Anwendung findet.
Sollte eine Änderung des MTA-Gesetzes vom 2. August 1993 und der Ausbildungsund Prüfungsverordnung von 1994 vorgenommen werden, so zeigt dieses Buch weiterhin fundierte Grundlagen und vertiefende Kenntnisse im Bereich Chemie und Biochemie auf.
Hannover, Juli 2017
Christiane Maschek
Präsidentin des DVTA e. V.
Schulleiterin MTLA-Schule der
Medizinischen Hochschule Hannover
Geleitwort von Dr. habil. Hartmut Böhm
Seit fast dreißig Jahren begleitet das jetzt in der 6. Auflage vorliegende Lehrbuch Chemie Generationen von technischen Assistenten in der beruflichen Ausbildung.
Bei den Lesern und Lernenden1) ist das Lehrbuch überaus beliebt. Das dem Lehrbuch zugrunde liegende Konzept, alle wichtigen Themen der Allgemeinen und Anorganischen Chemie, der Organischen Chemie und Biochemie berufsbezogen in einem Band zu vermitteln, erweist sich als äußerst erfolgreich. Über die Jahre nimmt das Lehrbuch Chemie von Dr. Dieter Holzner einen Stammplatz in der beruflichen Ausbildung technischer Assistenten in Biologie und Medizin ein. Es dient auch nach der Ausbildung als wertvolle Stütze, ein verlässliches Nachschlagewerk, das gemeinhin gerne unter der Bezeichnung des Autorennamen zitiert wird.
Der neu aufgelegte Holzner bewahrt das ihn auszeichnende Qualitätsmerkmal, das Wissen der gesamten Chemie übersichtlich strukturiert, fachlich fundiert, prägnant und verständlich darzustellen. In Zeiten des unbegrenzten Wissenswachstums gelingt es in der neuen Auflage, aufgrund didaktisch kluger Reduktion, die wesentlichen Fachinhalte herauszukristallisieren. Auch ohne Vorkenntnisse in Chemie erlernt der Leser in kurzer Zeit die komplexen Zusammenhänge biochemischer Prozesse und versteht die chemischen Grundlagen der Bio- und Gentechnologie. In einzigartiger Weise bilden sich im Holzner genau das Wissen und die Fertigkeiten ab, die als Lernergebnisse in den aktuellen Lehrplänen der technischen Assistentenberufe der Biologie und der Medizin gefordert sind.
Das hohe Niveau der mit dem Holzner erworbenen Kenntnisse der Chemie zeigt sich über den beruflichen Bereich der Biologie und Medizin hinaus. So werden in einem auf die berufliche Ausbildung von technischen Assistenten folgendem, naturwissenschaftlich ausgerichtetem Bachelor-Studium nahezu alle beruflich erworbenen Kenntnisse der Chemie auf entsprechende Studienmodule angerechnet.
Im Studium des Holzner erlebt der Leser die Faszination der Chemie und ihren Einfluss auf das Leben von der ersten bis zur letzten Seite. Das dabei aktuell vermittelte Wissen der Chemie bereitet den Leser optimal auf die zukünftigen Herausforderungen der Biowissenschaften und Medizin vor.
Der Holzner als verlässlicher Studienbegleiter wird zweifelsfrei weitere Generationen für die Chemie begeistern.
Köln, März 2017
Dr. Hartmut Böhm
Vorsitzender des Arbeitskreises Biologisch-Technische Ausbildung im Verband Biologie, Biowissenschaften und Biomedizin, Sprecher des Bündnisses der technischen Assistentenberufe in Naturwissenschaft und Medizin.
1) In dem Geleitwort wird aus Gründen der besseren Lesbarkeit nur die männliche Form verwendet. Die weibliche Form ist selbstverständlich immer mit eingeschlossen.
Seit dem Erscheinen der 1. Auflage 1988 hat dieses Lehrbuch eine sehr gute Akzeptanz und beständig zunehmenden Einsatz im Unterricht und beim Selbststudium gefunden. In allen Bundesländern dient es der Ausbildung von
Technischen Assistentinnen und Assistenten in der Medizin sowie von
Biologisch-technischen Assistentinnen und Assistenten.
Darüber hinaus ist es zur Vertiefung von Chemie-Kenntnissen für bereits in ihrem Beruf tätige Technische Assistenten geeignet.
Ein gemeinsames Lehrbuch für MTA und BTA ist sachlich gerechtfertigt, weil die Lehrinhalte in vielen Bereichen der Chemie für beide Berufe weitgehend übereinstimmen. Die Ausbildung für MTA und BTA ist geprägt durch hohe fachliche Qualifikation. Maßgebend für die Stoffauswahl dieses Lehrbuchs sind die in der geltenden MTA-Ausbildungsverordnung veröffentlichten Lehrinhalte für das Fachgebiet Chemie/Biochemie . Außerdem werden theoretische Grundlagen vermittelt, die zur Erlangung der in der „Berufsrahmenqualifikation für Biologisch-technische Assistenten “ aufgeführten Fähigkeiten auf chemischen Fachgebieten erforderlich sind.
Der Nutzen für die Leserinnen und Leser besteht darin, dass sie zum Verständnis der in den Kapiteln zur Biochemie und Biotechnologie beschriebenen chemischen Strukturen und Stoffwechsel-Reaktionen unmittelbar auf den erforderlichen Grundlagen aus der Allgemeinen und Anorganischen Chemie, wie auch aus der Organischen Chemie, aufbauen können.
Die Konzeption dieses Lehrbuches besteht darin, das für die Ausbildung zu Technischen Assistenten in der Medizin und in der Biologie anerkannte Grundlagenfach Chemie berufsbezogen in einem Band darzustellen So werden „Methoden zur Trennung von Stoff-Gemischen“ sowie Grundlagen der „Analytischen Chemie“ in eigenen Kapiteln und in erweiterter Fassung beschrieben. Zudem sind die Lehrinhalte zu den Gebieten „Proteine“ und „Nucleinsäuren“ in mehreren Kapiteln dargestellt.
180 Tabellen mit zusammenfassenden Angaben erhöhen die Übersichtlichkeit und erleichtern das Einprägen wichtiger Lerninhalte. Verständnisfragen am Schluss jedes Kapitels dienen zur Überprüfung des Wissensstandes. Dabei wurden viele Fragen aus Abschlussprüfungen einbezogen. In einzelnen Bereichen geht die Stoffauswahl über den von den Lehrplänen geforderten Umfang hinaus, was dem Interesse berufstätiger Technischer Assistenten an ihrer Fortbildung und an aktuellen Entwicklungen entgegenkommt. Die Zielsetzung besteht darin, die Vielfalt der Stoffe und der chemischen Vorgänge überschaubar und einprägsam darzustellen und das Verständnis für die Zusammenhänge zu erschließen. Alle wichtigen Fachbegriffe sind nicht nur eingehend im Text erläutert, sondern mehrere Hundert sind außerdem in den Begriffserklärungen , im Glossar (Anhang A-5), definiert, das als kurzes „Fachlexikon“ von Nutzen ist. Darüber hinaus wurden erstmals auch die englischen Fachausdrücke für alle im Glossar angegebenen Begriffe aufgenommen.
Die Schreibweise von Fachausdrücken wie in früheren Auflagen wurde aus mehreren Gründen beibehalten. Zu den Ausbildungsinhalten von MTA gehört „Fachenglisch“. Auch in dem Modul „Einführung in die Biochemie“ für BTA ist bei den Lernzielen die „Umsetzung englischsprachiger Fachtexte“ genannt. Angesichts dieser klaren Vorgaben wäre es unsinnig, die bisherige deutsche Schreibweise zahlreicher Fachausdrücke zu ändern, z. B. von Chromatograph ie in Chromatograf ie, um dann im Englischen zu chromatograph y zurückzukehren. Erfreulicherweise enthält der „Duden – Das Wörterbuch chemischer Fachausdrücke“ 2003 ein Kapitel „Zur Rechtschreibung der chemischen Fachwörter“, wo es heißt: „Die Zunahme des Englischen als Publikationssprache auch in deutschen Zeitschriften ist ein weiterer Grund für die Bevorzugung bestimmter Schreibweisen“.
Zur Fachdidaktik gehört zweifelsohne die Übersichtlichkeit bei der Schreibweise von Fachbegriffen. Eine lange Aneinanderreihung von Fachausdrücken zu Wortgebilden wie „Hochleistungsflüssigkeitschromatografie“ und „Einzelmolekültransmissionselektronenmikroskopie“ beeinträchtigt das Verständnis von Lehrinhalten erheblich.
Im Hinblick auf die hohe Priorität einer übersichtlichen Darstellung behalten wir die getrennte Schreibweise auch in dieser Neuauflage bei.
Wir haben die Schreibweise Graphit (statt Grafit) und Potential (statt Potential) beibehalten, da dies im wissenschaftlichen Bereich zulässig und näher an der englischen Sprache ist.
Ferner danke ich allen Dozentinnen, Dozenten und Lehrassistentinnen der Fachschulen, die dieses Werk in der Ausbildung eingesetzt und durch fachliche Anregungen zu seiner Verbesserung beigetragen haben.
Den Technischen Assistenten in der Medizin und in der Biologie wünsche ich bei der Arbeit mit diesem Lehrbuch in der Ausbildung und in ihrem Beruf weiterhin viel Erfolg.
Bruck, im August 2017
D. Holzner