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Molekularbiologie


Molekularbiologie

für Biologen, Biochemiker, Pharmazeuten und Mediziner
Verdammt clever! 1. Aufl.

von: Alexander McLennan, Andy Bates, Phil Turner, Mike White, Bärbel Häcker

22,99 €

Verlag: Wiley-Blackwell
Format: PDF
Veröffentl.: 05.09.2013
ISBN/EAN: 9783527672103
Sprache: deutsch
Anzahl Seiten: 377

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Beschreibungen

<p><b>Kompakt und »verdammt clever« auf den Punkt gebracht –</b><br /> <br /> vermittelt Molekularbiologie das unverzichtbare Grundwissen zu Struktur, Biosynthese und Funktion von DNA und RNA und erklärt, wie diese untereinander und mit Proteinen interagieren. Endlich ein maßgeschneidertes Kurzlehrbuch für Studenten, die auf der Suche nach einer knappen Einführung in dieses grundlegende Fachgebiet sind:<br /> <br /> • Ideal für Einsteiger! Beschränkt sich auf die wirklich wichtigen Themen der Molekularbiologie und fasst die wesentlichen Fakten und Begriffe für jedes Thema zusammen.<br /> <br /> • Einprägsam! Klare Abbildungen erleichtern das Lernen und Verstehen, Querverweise auf verwandte Kapitel zeigen Zusammenhänge auf und fördern so das Verständnis.<br /> <br /> • Ausgezeichnete Prüfungsvorbereitung! Ermöglicht strukturiertes Lernen und schnelles Wiederholen durch einzigartigen Kapitelaufbau – mit über 70 Fragen und Antworten.</p>
Vorwort XV <p>Liste der Abkürzungen XVII</p> <p>1 Informationsmakromoleküle 1</p> <p>1.1 Informationsverarbeitung und Molekularbiologie 1</p> <p>1.1.1 Das zentrale Dogma 1</p> <p>1.1.2 Rekombinante DNA-Technologie 3</p> <p>1.2 Nukleinsäurestruktur und -funktion 5</p> <p>1.2.1 Basen 5</p> <p>1.2.2 Nukleoside 5</p> <p>1.2.3 Nukleotide 6</p> <p>1.2.4 Phosphodiesterbindungen 6</p> <p>1.2.5 DNA/RNA-Sequenz 7</p> <p>1.2.6 DNA-Doppelhelix 7</p> <p>1.2.7 A-, B- und Z-Helices 9</p> <p>1.2.8 RNA-Sekundärstruktur 11</p> <p>1.2.9 Modifizierte Nukleinsäuren 11</p> <p>1.2.10 Nukleinsäurefunktion 11</p> <p>1.3 Proteinstruktur und -funktion 14</p> <p>1.3.1 Aminosäurestruktur 14</p> <p>1.3.2 Proteingröße und -formen 16</p> <p>1.3.3 Primärstruktur 16</p> <p>1.3.4 Nichtkovalente Wechselwirkungen 17</p> <p>1.3.5 Sekundärstruktur 18</p> <p>1.3.6 Tertiärstruktur 19</p> <p>1.3.7 Quartärstruktur 20</p> <p>1.3.8 Prosthetische Gruppen 21</p> <p>1.3.9 Domänen, Motive, Familien und Evolution 21</p> <p>1.3.10 Proteinfunktion 23</p> <p>2.1 Chemische und physikalische Eigenschaften von Nukleinsäuren 29</p> <p>2.1.1 Stabilität von Nukleinsäuren 29</p> <p>2.1.2 Säureeffekt 30</p> <p>2.1.3 Alkalieffekt 30</p> <p>2.1.3.1 DNA 30</p> <p>2.1.3.2 RNA 30</p> <p>2.1.4 Chemische Denaturierung 32</p> <p>2.1.5 Viskosität 32</p> <p>2.1.6 Schwimmdichte 32</p> <p>2.2 Spektroskopische und thermische Eigenschaften von Nukleinsäuren 34</p> <p>2.2.1 UV-Absorption 34</p> <p>2.2.2 Extinktion und Struktur 34</p> <p>2.2.3 Mengenbestimmung der Nukleinsäuren 35</p> <p>2.2.4 Reinheit der DNA 35</p> <p>2.2.5 Wärmedenaturierung 36</p> <p>2.2.6 Hybridisierung 37</p> <p>2.3 DNA-Superspiralisierung 38</p> <p>2.3.1 Geschlossen-zirkuläre DNA 38</p> <p>2.3.2 Superspiralisierung 38</p> <p>2.3.3 Topoisomer 39</p> <p>2.3.4 Helikale und superhelikale Windungszahl 39</p> <p>2.3.5 Interkalatoren 40</p> <p>2.3.6 Superspiralisierungsenergie 41</p> <p>2.3.7 Topoisomerasen 41</p> <p>2.4 Chromatinstruktur 44</p> <p>2.4.1 Chromatin 44</p> <p>2.4.2 Histone 44</p> <p>2.4.3 Nukleosomen 45</p> <p>2.4.4 Die Rolle von H1 46</p> <p>2.4.5 Linker-DNA 47</p> <p>2.4.6 Die 30 nm-Faser 48</p> <p>2.4.7 Höher geordnete Struktur 48</p> <p>2.5 Eukaryotische Chromosomenstruktur 50</p> <p>2.5.1 Das Mitosechromosom 50</p> <p>2.5.2 Das Centromer 51</p> <p>2.5.3 Telomere 51</p> <p>2.5.4 Interphasechromosomen 51</p> <p>2.5.5 Heterochromatin 52</p> <p>2.5.6 Euchromatin 52</p> <p>2.5.7 DNase-I-Überempfindlichkeit 52</p> <p>2.5.8 CpG-Methylierung 52</p> <p>2.5.9 Histonvarianten und -modifikation 54</p> <p>3 DNA-Replikation 59</p> <p>3.1 DNA-Replikation: eine Übersicht 59</p> <p>3.1.1 Semikonservativer Mechanismus 59</p> <p>3.1.2 Replikons, Ursprünge und Termini 61</p> <p>3.1.3 Semidiskontinuierliche Replikation 62</p> <p>3.1.4 RNA-Primer 63</p> <p>3.2 Bakterielle DNA-Replikation 64</p> <p>3.2.1 Experimentelle Systeme 64</p> <p>3.2.2 Initiation 65</p> <p>3.2.3 Strangentwindung 67</p> <p>3.2.4 Elongation 67</p> <p>3.2.5 Termination und Aufteilung 69</p> <p>3.3 Eukaryotische DNA-Replikation 70</p> <p>3.3.1 Experimentelle Systeme 70</p> <p>3.3.2 Ursprünge und Initiation 70</p> <p>3.3.3 Replikationsgabeln 71</p> <p>3.3.4 Kernmatrix 72</p> <p>3.3.5 Telomerreplikation 72</p> <p>4 DNA-Schäden, -Reparatur und -Rekombination 77</p> <p>4.1 DNA-Schäden 77</p> <p>4.1.1 DNA-Defekte 77</p> <p>4.1.2 Oxidative Schäden 78</p> <p>4.1.3 Alkylierung 79</p> <p>4.1.4 Sperrige Addukte 79</p> <p>4.2 Mutagenese 81</p> <p>4.2.1 Mutation 81</p> <p>4.2.2 Replikationsgenauigkeit 82</p> <p>4.2.3 Physikalische Mutagene 83</p> <p>4.2.4 Chemische Mutagene 83</p> <p>4.2.5 Direkte Mutagenese 83</p> <p>4.2.6 Indirekte Mutagenese und Transläsions-DNA-Synthese 84</p> <p>4.3 DNA-Reparatur 87</p> <p>4.3.1 Photoreaktivierung 87</p> <p>4.3.2 Alkyltransferase 87</p> <p>4.3.3 Reparatur von Strangbrüchen 87</p> <p>4.3.4 Exzisionsreparatur 88</p> <p>4.3.5 Fehlpaarungsreparatur 90</p> <p>4.3.6 Erbliche Reparaturdefekte 90</p> <p>5 Transkription in Bakterien 95</p> <p>5.1 Grundlagen der Transkription 95</p> <p>5.1.1 Transkription: eine Übersicht 95</p> <p>5.1.2 Initiation 95</p> <p>5.1.3 Elongation 97</p> <p>5.1.4 Termination 97</p> <p>5.2 Escherichia coli-RNA-Polymerase 99</p> <p>5.2.1 RNA-Polymerase-Holoenzym von E. coli 99</p> <p>5.2.2 a-Untereinheit 99</p> <p>5.2.3 b-Untereinheit 99</p> <p>5.2.4 b’-Untereinheit 100</p> <p>5.2.5 s-Faktor 100</p> <p>5.3 Der s70-Promotor von E. coli 101</p> <p>5.3.1 Promotorsequenzen 101</p> <p>5.3.2 Promotorgröße 102</p> <p>5.3.3 −10-Sequenz 102</p> <p>5.3.4 −35-Sequenz 102</p> <p>5.3.5 Promotoreffizienz 103</p> <p>5.4 Transkriptionsinitiation, -elongation und -termination 104</p> <p>5.4.1 Promotorbindung 104</p> <p>5.4.2 DNA-Entwindung 105</p> <p>5.4.3 Initiation der RNA-Kette 105</p> <p>5.4.4 Elongation der RNA-Kette 105</p> <p>5.4.5 Termination der RNA-Kette 106</p> <p>5.4.6 Rho-abhängige Termination 108</p> <p>6 Regulation der Transkription in Bakterien 113</p> <p>6.1 Das lac-Operon 113</p> <p>6.1.1 Das Operon 113</p> <p>6.1.2 Das Lactose(lac)-Operon 113</p> <p>6.1.3 Der Lac-Repressor 114</p> <p>6.1.4 Induktion 115</p> <p>6.1.5 Katabolit-Aktivatorprotein 116</p> <p>6.2 Das trp-Operon 117</p> <p>6.2.1 Das Tryptophan(trp)-Operon 117</p> <p>6.2.2 Der Trp-Repressor 118</p> <p>6.2.3 Der Attenuator 118</p> <p>6.2.4 Struktur der RNA-Leitsequenz 119</p> <p>6.2.5 Das Leitpeptid 119</p> <p>6.2.6 Attenuation 119</p> <p>6.2.7 Die Bedeutung der Attenuation 121</p> <p>7 Transkription in Eukaryoten und Regulation der eukaryotischen Transkription 125</p> <p>7.1 Die drei RNA-Polymerasen: Charakterisierung und Funktion 125</p> <p>7.1.1 Eukaryotische RNA-Polymerasen 125</p> <p>7.1.2 RNA-Polymerase-Untereinheiten 126</p> <p>7.1.3 Aktivitäten eukaryotischer RNA-Polymerasen 126</p> <p>7.1.4 Die CTD der RNA-Pol II 126</p> <p>7.2 RNA-Pol-I-Gene: die ribosomale Wiederholung 128</p> <p>7.2.1 Ribosomale RNA-Gene 128</p> <p>7.2.2 Die Rolle des Nukleolus 128</p> <p>7.2.3 RNA-Pol-I-Promotoren 129</p> <p>7.2.4 Upstream binding factor 129</p> <p>7.2.5 Selektivitätsfaktor 1 129</p> <p>7.2.6 TBP und TAFIs 131</p> <p>7.3 RNA-Pol-III-Gene: 5S- und tRNA-Transkription 132</p> <p>7.3.1 RNA-Polymerase III 132</p> <p>7.3.2 tRNA-Gene 132</p> <p>7.3.3 5S-rRNA-Gene 133</p> <p>7.3.4 Alternative RNA-Pol-III-Promotoren 135</p> <p>7.3.5 RNA-Pol-III-Termination 135</p> <p>7.4 RNA-Pol-II-Gene: Promotoren und Enhancer 136</p> <p>7.4.1 RNA-Polymerase II 136</p> <p>7.4.2 Promotoren 137</p> <p>7.4.3 Stromaufwärtige Regulationselemente (URE) 137</p> <p>7.4.4 Verstärkerelemente (Enhancer) 138</p> <p>7.5 Allgemeine Transkriptionsfaktoren und RNA-Pol-II-Initiation 139</p> <p>7.5.1 Basale RNA-Pol-II-Transkriptionsfaktoren 139</p> <p>7.5.2 TFIID 139</p> <p>7.5.3 TBP 141</p> <p>7.5.4 TFIIA 141</p> <p>7.5.5 TFIIB- und RNA-Polymerasebindung 141</p> <p>7.5.6 Nach der RNA-Polymerase bindende Faktoren 141</p> <p>7.5.7 CTD-Phosphorylierung durch TFIIH 142</p> <p>7.5.8 Der Initiatortranskriptionskomplex 142</p> <p>7.6 Eukaryotische Transkriptionsfaktoren 143</p> <p>7.6.1 Transkriptionsfaktordomänenstruktur 143</p> <p>7.6.2 DNA-Bindungsdomänen 144</p> <p>7.6.2.1 Die Helix-Kehre-Helix-Domäne 144</p> <p>7.6.2.2 Die Zinkfingerdomäne 145</p> <p>7.6.2.3 Die basische Domäne 146</p> <p>7.6.3 Dimerisierungsdomänen 146</p> <p>7.6.3.1 Leucin-Zipper 146</p> <p>7.6.3.2 Die Helix-Schleife-Helix-Domäne 147</p> <p>7.6.4 Transkriptionsaktivierungsdomänen 147</p> <p>7.6.4.1 Saure Aktivierungsdomänen 147</p> <p>7.6.4.2 Glutaminreiche Domänen 147</p> <p>7.6.4.3 Prolinreiche Domänen 147</p> <p>7.6.5 Repressordomänen 148</p> <p>7.6.6 Ziele von Transkriptionsregulatoren 148</p> <p>7.6.7 Chromatinmodifikation 149</p> <p>8 Der genetische Code und tRNA 155</p> <p>8.1 Der genetische Code 155</p> <p>8.1.1 Grundlagen 155</p> <p>8.1.2 Entschlüsselung 156</p> <p>8.1.3 Degeneriertheit, Universalität und Doppeldeutigkeit 156</p> <p>8.1.4 Mutationswirkung 158</p> <p>8.1.5 Offene Leseraster (ORFs) 159</p> <p>8.1.6 Überlappende Gene 159</p> <p>8.2 tRNA-Struktur und -funktion 161</p> <p>8.2.1 tRNA-Primärstruktur 161</p> <p>8.2.2 tRNA-Sekundärstruktur 161</p> <p>8.2.3 tRNA-Tertiärstruktur 163</p> <p>8.2.4 tRNA-Funktion 163</p> <p>8.2.5 Aminoacylierung der tRNAs 164</p> <p>8.2.6 Aminoacyl-tRNA-Synthetasen 164</p> <p>8.2.7 Korrekturlesen 166</p> <p>9 Proteinsynthese 169</p> <p>9.1 Aspekte der Proteinsynthese 169</p> <p>9.1.1 Codon-Anticodon-Wechselwirkung 169</p> <p>9.1.2 Wobble 169</p> <p>9.1.3 Ribosomenbindungsstelle 171</p> <p>9.1.4 Initiator-tRNA 171</p> <p>9.1.5 Polysomen 171</p> <p>9.2 Proteinsynthesemechanismus 173</p> <p>9.2.1 Übersicht 173</p> <p>9.2.2 Initiation 174</p> <p>9.2.3 Elongation 178</p> <p>9.2.4 Termination 179</p> <p>9.3 Initiation in Eukaryoten 181</p> <p>9.3.1 Übersicht 181</p> <p>9.3.2 Abtasten 182</p> <p>9.3.3 Initiation 182</p> <p>9.3.4 Elongation 184</p> <p>9.3.5 Termination 185</p> <p>9.4 Translationskontrolle und posttranslationale Ereignisse 186</p> <p>9.4.1 Translationskontrolle in Bakterien 186</p> <p>9.4.2 Translationskontrolle in Eukaryoten 187</p> <p>9.4.3 Polyproteine 189</p> <p>9.4.4 Protein-Targeting 189</p> <p>9.4.5 Proteinfaltung und -modifikation 191</p> <p>9.4.6 Proteinabbau 192</p> <p>10 Genmanipulation 197</p> <p>10.1 DNA-Klonierung: eine Übersicht 197</p> <p>10.1.1 DNA-Klonierung 197</p> <p>10.1.2 Wirte und Vektoren 198</p> <p>10.1.3 Subklonierung 199</p> <p>10.1.4 DNA-Bibliotheken 200</p> <p>10.1.5 Durchsuchen von Bibliotheken 200</p> <p>10.1.6 Analyse eines Klons 201</p> <p>10.2 Präparation von DNA-Plasmiden 203</p> <p>10.2.1 Plasmide als Vektoren 203</p> <p>10.2.2 Plasmid-Minipräparation 203</p> <p>10.2.3 Alkalische Lyse 203</p> <p>10.2.4 Plasmidreinigung 205</p> <p>10.2.5 Ethanolfällung 205</p> <p>10.2.6 Cäsiumchlorid-Gradient 205</p> <p>10.3 Restriktionsenzyme und Elektrophorese 207</p> <p>10.3.1 Restriktionsendonukleasen 207</p> <p>10.3.2 Erkennungssequenzen 207</p> <p>10.3.3 Kohäsive Enden 208</p> <p>10.3.4 Restriktionsverdau 209</p> <p>10.3.5 Agarose-Gelelektrophorese 210</p> <p>10.3.6 Isolierung der Fragmente 212</p> <p>10.4 Ligation, Transformation und Analyse von Rekombinanten 213</p> <p>10.4.1 DNA-Ligation 213</p> <p>10.4.2 Rekombinante DNA-Moleküle 214</p> <p>10.4.3 Alkalische Phosphatase 215</p> <p>10.4.4 Transformation 216</p> <p>10.4.5 Selektion 217</p> <p>10.4.6 Transformationseffizienz 217</p> <p>10.4.7 Überprüfung auf Transformanten 217</p> <p>10.4.8 Wachstum und Aufbewahrung der Transformanten 218</p> <p>10.4.9 Gelanalyse 218</p> <p>10.4.10 Fragmentausrichtung 218</p> <p>10.4.11 Neue Subklonierungsmethoden 219</p> <p>11 Klonierungsvektoren 223</p> <p>11.1 Plasmidvektor-Design 223</p> <p>11.1.1 Ligationsprodukte 223</p> <p>11.1.2 Blau-weiß-Screening 223</p> <p>11.1.3 Mehrfachklonierungsstellen 224</p> <p>11.1.4 Transkription klonierter eingefügter Abschnitte 225</p> <p>11.1.5 Expressionsvektoren 225</p> <p>11.1.6 Gateway® – Subklonierung durch Rekombination 226</p> <p>11.2 Bakteriophagen, Cosmide, YACs und BACs 229</p> <p>11.2.1 Bakteriophage l 229</p> <p>11.2.2 l-Ersatzvektoren 230</p> <p>11.2.3 Verpackung und Infektion 231</p> <p>11.2.4 Plaquebildung 232</p> <p>11.2.5 l-Lysogene 232</p> <p>11.2.6 M13-Phage-Vektoren 233</p> <p>11.2.7 Klonierung großer DNA-Fragmente 233</p> <p>11.2.8 Cosmidvektoren 234</p> <p>11.2.9 YAC-Vektoren 234</p> <p>11.2.10 Selektion in Hefe 236</p> <p>11.2.11 BAC-Vektoren 237</p> <p>11.3 Eukaryotische Vektoren 239</p> <p>11.3.1 Klonierung in Eukaryoten 239</p> <p>11.3.2 Transfektion eukaryotischer Zellen 239</p> <p>11.3.3 Pendelvektoren 240</p> <p>11.3.4 Episomale Hefeplasmide 240</p> <p>11.3.5 Ti-Plasmid von Agrobacterium tumefaciens 241</p> <p>11.3.6 Virale Transduktion 242</p> <p>11.3.7 Baculoviren 243</p> <p>12 Analyse und Verwendung klonierter DNA 247</p> <p>12.1 Charakterisierung von Klonen 247</p> <p>12.1.1 Charakterisierung 247</p> <p>12.1.2 Restriktionskartierung 248</p> <p>12.1.3 Markierung von Nukleinsäuren 249</p> <p>12.1.4 Southern und Northern Blot 250</p> <p>12.2 Nukleinsäuresequenzierung 252</p> <p>12.2.1 DNA-Sequenzierung nach Sanger 252</p> <p>12.2.2 Schrotschusssequenzierung 254</p> <p>12.2.3 Emulsion-PCR 255</p> <p>12.2.4 Reversible Fluoreszenz-Abbruchsequenzierung 255</p> <p>12.2.5 Pyrosequenzierung 256</p> <p>12.2.6 Sequenzierung durch Ligation und andere Methoden 257</p> <p>12.2.7 RNA-Sequenzierung 257</p> <p>12.3 Polymerase-Kettenreaktion 259</p> <p>12.3.1 PCR 259</p> <p>12.3.2 Der PCR-Zyklus 259</p> <p>12.3.3 Matrize und Primer 261</p> <p>12.3.4 Enzyme 262</p> <p>12.3.5 PCR-Optimierung 263</p> <p>12.3.6 RT-PCR und RACE 263</p> <p>12.3.7 Echtzeit- und quantitative PCR 264</p> <p>12.4 Analyse klonierter Gene 266</p> <p>12.4.1 Sequenzorganisation 266</p> <p>12.4.2 S1-Nuklease-Kartierung 267</p> <p>12.4.3 Primer-Verlängerung 268</p> <p>12.4.4 Gelverzögerung 268</p> <p>12.4.5 DNase-I-Fußabdruck 269</p> <p>12.4.6 Reportergene 269</p> <p>12.5 Mutagenese klonierter Gene 271</p> <p>12.5.1 Mutagenesearten 271</p> <p>12.5.2 Ortsgerichtete Mutagenese 271</p> <p>12.5.3 Insertions-/Deletionsmutagenese 272</p> <p>12.5.4 Zufallsmutagenese durch PCR 273</p> <p>13 Funktionelle Genomik und die neuen Technologien 277</p> <p>13.1 Einführung in die ’Omik-Wissenschaften 277</p> <p>13.1.1 Genomik 277</p> <p>13.1.2 Transkriptomik 278</p> <p>13.1.3 Proteomik 279</p> <p>13.1.4 Metabolomik 280</p> <p>13.1.5 Andere ’Omik-Wissenschaften 280</p> <p>13.2 Allgemeine Genexpressionsanalyse 282</p> <p>13.2.1 Genomweite Analyse 282</p> <p>13.2.2 DNA-Mikroarrays 283</p> <p>13.2.3 Chromatinimmunpräzipitation 285</p> <p>13.2.4 Gen-Knockouts 286</p> <p>13.2.5 RNA-Knockdown 288</p> <p>13.3 Proteomik 290</p> <p>13.3.1 Proteomik 290</p> <p>13.3.2 Protein-Protein-Wechselwirkungen 292</p> <p>13.3.3 Zwei-Hybrid-Analyse 293</p> <p>13.3.4 Protein-Arrays 295</p> <p>13.4 Zelluläre und molekulare Bildgebung 296</p> <p>13.4.1 Zelluläre Bildgebung 296</p> <p>13.4.2 Bildgebung biologischer Moleküle in fixierten Zellen 296</p> <p>13.4.3 Detektion von Molekülen in lebenden Zellen und Geweben 298</p> <p>13.4.4 Fluoreszierende Proteine und Reportergene 299</p> <p>13.5 Transgene und Stammzelltechnologie 301</p> <p>13.5.1 Genetisch veränderte und transgene Organismen 301</p> <p>13.5.2 Stammzellen 302</p> <p>13.5.3 Induzierte pluripotente Stammzellen 303</p> <p>13.5.4 Gen- und Zelltherapie 304</p> <p>13.6 Bioinformatik 306</p> <p>13.6.1 Definition und Anwendungsbereich 306</p> <p>13.6.2 Anwendungen der Bioinformatik 307</p> <p>13.6.3 Suche nach Sequenzähnlichkeiten 309</p> <p>13.6.4 Mehrfachsequenzvergleich 312</p> <p>13.6.5 Phylogenetische Bäume 313</p> <p>13.6.6 Strukturelle Bioinformatik 314</p> <p>13.7 System- und synthetische Biologie 318</p> <p>13.7.1 Systembiologie 318</p> <p>13.7.2 Netzwerkbiologie 319</p> <p>13.7.3 Netzwerkmotive 319</p> <p>13.7.4 Quantitative Biologie 320</p> <p>13.7.5 Quantitative mathematische Modelle 321</p> <p>13.7.6 Integration über biologische Größenordnungen hinweg 321</p> <p>13.7.7 Synthetische Biologie 322</p> <p>Richtig gelöst ... 327</p> <p>Mehr zum Thema 331</p> <p>Stichwortverzeichnis 337</p>
<b>Über die Autoren</b><br /> <br /> <b>Alexander McLennan</b> ist Professor für Biochemie an der Universität Liverpool und beschäftigt sich mit der Regulation und Kommunikation innerhalb der Zelle.<br /> <br /> <b>Andy Bates</b> ist Dozent am Institut für Integrative Biologie der Universität Liverpool und forscht zum Thema DNA.<br /> <b><br /> Phil Turner</b> lehrt und forscht an der Universität Liverpool im Bereich der Genexpression und -regulation.<br /> <br /> <b>Mike White</b> ist Professor für Systembiologie an der Universität Manchester und forscht zur Kontrolle der Transkription. FOR SCREEN VIEWING IN DART ONLY
<p><b>Kompakt und »verdammt clever« auf den Punkt gebracht –</b><br /> <br /> vermittelt Molekularbiologie das unverzichtbare Grundwissen zu Struktur, Biosynthese und Funktion von DNA und RNA und erklärt, wie diese untereinander und mit Proteinen interagieren. Endlich ein maßgeschneidertes Kurzlehrbuch für Studenten, die auf der Suche nach einer knappen Einführung in dieses grundlegende Fachgebiet sind:<br /> <br /> • Ideal für Einsteiger! Beschränkt sich auf die wirklich wichtigen Themen der Molekularbiologie und fasst die wesentlichen Fakten und Begriffe für jedes Thema zusammen.<br /> <br /> • Einprägsam! Klare Abbildungen erleichtern das Lernen und Verstehen, Querverweise auf verwandte Kapitel zeigen Zusammenhänge auf und fördern so das Verständnis.<br /> <br /> • Ausgezeichnete Prüfungsvorbereitung! Ermöglicht strukturiertes Lernen und schnelles Wiederholen durch einzigartigen Kapitelaufbau – mit über 70 Fragen und Antworten.</p>

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