Details

Bioanorganische Chemie


Bioanorganische Chemie

Metalloproteine, Methoden und Modelle
1. Aufl.

von: Sonja Herres-Pawlis, Peter Klüfers

48,99 €

Verlag: Wiley-VCH
Format: PDF
Veröffentl.: 30.06.2017
ISBN/EAN: 9783527675494
Sprache: deutsch
Anzahl Seiten: 400

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Beschreibungen

Mit dieser Einführung in die faszinierende Welt der Metalloproteine lernen Chemiker, Biochemiker und Biotechnologen Mechanismen, Methoden und Modellvorstellungen der bioanorganischen Chemie kennen. In einer Synthese aus aktuellen Arbeiten an Metalloenzymzentren und den Grundlagen der Koordinationschemie führen die Autoren in dieses spannende und im Wortsinne komplexe Thema ein. Der erste Teil des Buches stellt anhand ausgewählter Metalloproteine dar, dass die Natur die koordinationschemischen Prinzipien "kennt" und in einer Weise nutzt, die vorbildhaft für die Entwicklung synthetischer Katalysatoren sein kann. Einige der verwendeten Konzepte werden in Einschüben näher beleuchtet. Der zweite Teil vermittelt die Grundlagen der verschiedenen instrumentellen Methoden für die Untersuchung von Metalloproteinen, von der Kristallographie über die Vielfalt an spektroskopischen Methoden (UV, Raman, Fluoreszenz, EPR, Mößbauer etc.) bis hin zu elektrochemischen und computerchemischen Methoden. Durch die Betonung der koordinationschemischen Grundlagen biochemischer Funktion ist dieses Lehrbuch eine wichtige Ergänzung zu den Standardlehrbüchern der Biochemie und der anorganischen Chemie. Der modulare Aufbau erleichtert dabei den Einsatz für unterschiedliche Lehrveranstaltungen und Studiengänge.
V Vorwort XIII Teil I Die Koordinationschemie von Metalloenzymzentren 1 1 Säure-Base-Katalyse bei physiologischem pH-Wert: Zink(II) in Carboanhydrase und hydrolytischen Zinkenzymen 3 1.1 Carboanhydrasen 4 1.1.1 Molekülbau von humaner Carboanhydrase II (hCAII) 4 1.1.2 CA-Katalysezyklus 6 1.1.3 Cadmium als Zentralmetall in einer ?-CA 7 1.2 Alkoholdehydrogenase 8 1.3 Hydrolytische Zinkenzyme, Klasse-II-Aldolase 8 1.4 Nicht katalytische Zinkzentren 9 1.5 Literatur 11 2 Funktion und Inhibition katalytischer Zentren: Urease und Ureasehemmstoffe 15 2.1 Harnstoff im Stickstoffstoffwechsel 15 2.2 Molekülbau von Urease 16 2.3 Ureasekatalysezyklus 17 2.4 Ureasehemmung durch Diamidophosphat 18 2.5 Ureasebiosynthese: Nickeleinbau durch UreE 19 2.6 Elementaranalyse an kristalliner Urease: Sumners Irrtum 20 2.7 Literatur 22 3 Superoxidreduktion in Anaerobiern: Rubredoxin (Rd) und Superoxidreduktasen (SORs) 25 3.1 O??2 -Reduktion 25 3.2 Rubredoxin (Rd) 26 3.2.1 Aufbau von Rubredoxin 26 3.2.2 Das elektrochemische Potenzial von Rubredoxin: Thermodynamik der e–-Übertragung 27 3.3 Desulforedoxin (Dx) 29 3.4 Reorganisationsenergie einkerniger Highspin-Eisenzentren: Kinetik der e–-Übertragung 30 3.5 Superoxidreduktasen (SORs) 31 3.5.1 Molekülbau von SORs 31 3.5.2 SOR-Katalysezyklus 32 3.6 Literatur 33 4 Anionische Liganden senken das elektrochemische Potenzial: [2Fe-2S]-Ferredoxine und Rieske-Zentren 35 4.1 Zweikernige Eisen-Schwefel-Proteine 35 4.2 [2Fe-2S]-Ferredoxin 35 4.3 Rieske-Zentren 36 4.4 Oxidationsstufen und Redoxpotenziale 37 4.5 Biosynthese von Fe-S-Clustern 38 4.6 Literatur 39 5 [4Fe-4S]-Cluster: Ein „altes“ Zentrummit vielen Funktionen 41 5.1 Ein Blick in die Evolution 42 5.2 [4Fe-4S]-Ferredoxine und HP-Proteine 42 5.2.1 [4Fe-4S]-Cluster als 1e–-Überträger 42 5.2.2 Molekülbau von [4Fe-4S]-Ferredoxinen 43 5.2.3 2[4Fe-4S]-Cluster 43 5.3 [3Fe-4S]-Cluster 43 5.4 [4Fe-3S]-Cluster 44 5.5 Aconitase 45 5.5.1 Molekülbau von Aconitase 46 5.5.2 Aconitasekatalysezyklus 47 5.6 IspG und IspH 48 5.7 Radikal-SAM-Enzyme 49 5.7.1 Molekülbau von Radikal-SAM-Enzymen 49 5.7.2 Bildung von 5?-Adenosylradikalen 51 5.7.3 Eisen-Schwefel-Cluster als Schwefelquellen 51 5.8 Literatur 52 6 Katalyse einer Redoxreaktion: Mangan- und Eisensuperoxiddismutase (MnSOD, FeSOD) 55 6.1 O??2 -Disproportionierung 55 6.2 Molekülbau von Fe-, Mn- und Fe/Mn-SODs 56 6.3 Mn/Fe-SOD-Katalysezyklus 57 6.4 Weitere SODs 59 6.5 Literatur 59 7 Mononukleare Nichthäm-Eisen-Enzyme 61 7.1 Isopenicillin-N-Synthase 63 7.2 Naphthalin-1,2-Dioxygenase, eine Rieske-Dioxygenase 65 7.3 Phenylalaninhydroxylase (PAH) 66 7.3.1 Monooxygenierung von Phenylalanin 67 7.3.2 Aufbau von PAH 68 7.3.3 O2-Aktivierung und Regulierung 69 7.3.4 Bio-Anorganisches: Die Elektronenstruktur eines Highspin-FeIVO-Zentrums 69 7.3.5 Reaktionen der transienten FeIV=O-Spezies 72 7.4 Literatur 73 8 O-Atom-Transfer: Der Molybdopterin-Kofaktor 75 8.1 EinkernigeMolybdän-Enzyme 75 8.2 Sulfitoxidase 76 8.2.1 Katalyse 77 8.3 MoCu-CO-Dehydrogenase 80 8.4 Literatur 81 9 Ein Strukturelement – viele Funktionen: Oxidodieisenzentren 83 9.1 Hämerythrin (Hr) 84 9.1.1 Molekülbau von Hämerythrin 84 9.1.2 Sauerstofftransport in Hr 84 9.2 LöslicheMethanmonooxygenase (sMMO) 85 9.2.1 Methanotrophe Bakterien 85 9.2.2 Die Hydroxylasekomponente (sMMOH) der löslichen Methanmonooxygenase 86 9.2.3 sMMO-Katalyse 87 9.3 Ribonukleotidreduktase 88 9.4 Flavodieisenenzyme 89 10 Bioliganden und Bindungsmodelle 93 10.1 Histidin 94 10.2 Aspartat und Glutamat 95 10.3 Cysteinat 95 10.4 Tyrosinat 96 10.5 Methionin 96 10.6 Porphyrinliganden 96 10.7 Literatur 98 11 High- und Lowspin-Eisen: Myoglobin und Hämoglobin 101 11.1 O2-Transport 101 11.2 deoxyMb 102 11.3 oxyMb 103 11.4 MbCO 104 11.5 1FeII?1O2, 2FeIII?2O??2 oder 3FeII?3O2? 106 11.6 metMb 109 11.7 Dynamik der Be- und Entladung vonMb 110 11.8 Literatur 110 12 Häm-NO-Komplexe: P450nor, Nitrophorine, MbNO, lösliche Guanylatcyclase (sGC) 113 12.1 Cytochrom P450nor, eine fungale NO-Reduktase 116 12.2 Die Fe–NO-Bindung in Häm-{FeNO}6-Zentren 117 12.3 Nitrophorine 119 12.4 NO-beladenesMb, ein {FeNO}7-Zentrum 120 12.5 Die Fe–NO-Bindung in Häm-{FeNO}7-Zentren 120 12.6 Lösliche Guanylatcyclase (sGC) 121 12.7 Literatur 122 13 Redoxkatalyse mit Hämzentren: Cytochrom c, Katalase, Cytochrom P450 125 13.1 Cytochrom c 125 13.2 Häm-Katalase 126 13.3 Cytochrom P450 127 13.4 NO-Synthasen 130 13.5 Literatur 131 14 Redoxchemie bei hohem Potenzial: blaue Kupferproteine und CuA-Zentren 133 14.1 Blaue Kupferzentren 136 14.2 Plastocyanin 136 14.2.1 Molekülbau von Plastocyanin 136 14.2.2 Das Modell vom entatischen Zustand 137 14.2.3 Der elektronische Grundzustand des Plastocyaninzentrums 137 14.2.4 Die Bedeutung kovalenter Bindungen in Kupferzentren 139 14.3 CuA-Zentren 140 15 Aktivierung von O2-Spezies in Kupfer-Redox-Zentren:O2-Transport, Oxygenase-, Oxidase- und SOD-Aktivität 143 15.1 Hämocyanin (Hc) 143 15.1.1 Molekülbau von Hämocyanin 143 15.1.2 TS-3-CuII(His)3 – ein starkes Oxidationsmittel 144 15.2 Tyrosinase 146 15.2.1 Molekülbau von Tyrosinase 146 15.2.2 Oxidationszustände und Reaktionsschritte 147 15.3 Partikuläre Methanmonooxygenase (pMMO) 148 15.4 CuZnSOD 149 15.4.1 Der Molekülbau von CuZnSOD 149 15.4.2 Katalysezyklus 150 15.5 Mononukleare Cu-Monooxygenasen 151 15.6 Kupfer(III) in der Biochemie? 152 15.7 Literatur 153 16 Proteinogene Radikale als Liganden: Galactose-Oxidase (GO) und Cytochrom-c-Oxidase (CcO) 155 16.1 Galactose-Oxidase 155 16.1.1 Molekülbau von GO 156 16.1.2 Katalyse 157 16.2 Cytochrom-c-Oxidase (CcO) 158 16.2.1 Struktur des Häm-a3-CuB-Zentrums in Cytochrom-c-Oxidase 159 16.2.2 Katalysezyklus 160 16.3 Literatur 161 17 Vierelektronen-Katalyse, zweiter Teil: Der O2-freisetzende Komplex in Photosystem II 163 17.1 Die fünf Zustände 163 17.2 Die Struktur des Photosystems II 164 17.3 Oxidationszustände des OEC und Katalysezyklus 166 17.4 Synthetische Katalysatoren für dieWasseroxidation 168 17.4.1 Redoxkatalyse mit Manganoxiden 169 17.5 Literatur 169 18 Hydrogenasen 171 18.1 H2-Aktivierung 171 18.2 [NiFe]-Hydrogenasen 172 18.2.1 Katalysezyklus 173 18.2.2 Der ?-Hydrido-Zustand 174 18.2.3 Die Biosynthese des aktiven Zentrums 174 18.3 [FeFe]-Hydrogenase 175 18.4 [Fe]-Hydrogenase (Hmd) 177 18.5 Literatur 178 19 Nitrogenase 181 19.1 N2-Reduktion 181 19.2 Molekülbau von Nitrogenase 182 19.3 Katalysezyklus 183 19.4 Biosynthese von P- undM-Cluster 184 19.5 Literatur 185 20 Organometallchemie in Organismen I: cobalaminabhängige Methioninsynthase 187 20.1 Vitamin-B12-Derivate 187 20.2 Methioninsynthase 188 20.2.1 Methioninsynthase:Molekülbau und Oxidationsstufen 188 20.2.2 Katalysezyklus 189 20.3 Literatur 191 21 Organometallchemie in Organismen II: CO-Dehydrogenase/Acetyl-CoA-Synthase 193 21.1 CO2-Reduktion: anaerobe CO-Dehydrogenasen und bifunktionelle CODH/ACSs 193 21.2 Der C-Cluster in NiCODHs 194 21.3 Der A-Cluster in NiCODHs 196 21.3.1 Die Struktur des A-Clusters in CODH/ACS 196 21.3.2 A-Cluster-Katalyse 197 21.4 Literatur 197 22 Ein technisch genutztes Metallenzym: Xylose-Isomerase („Glucose-Isomerase“) 201 22.1 Xylose-Isomerase 201 22.1.1 Molekülbau von Xylose-Isomerase 202 22.1.2 Katalyse 204 22.2 Literatur 205 23 Eisenstoffwechsel 207 23.1 Metallstoffwechsel 207 23.2 Transferrin 210 23.3 Bakterielle Siderophore 212 24 Koordinationschemische „Steckbriefe“ einiger Zentralmetalle 215 25 Elektrochemische Potenziale von Sauerstoffspezies bei pH 7 219 Teil II Der Blick aufs Metall: Grundlegende und spezielle Methoden 221 26 Strukturanalyse von Proteinen 223 26.1 Kristallisation der Proteine 223 26.2 Röntgenbeugung 224 26.3 Röntgenstrukturanalyse 227 26.3.1 Methode des isomorphen Ersatzes 228 26.3.2 MAD-Methode (Multiwavelength Anomalous Dispersion) 229 26.3.3 Methode des molekularen Ersatzes (MR) 230 26.4 Die Strukturverfeinerung 230 26.5 Literatur 232 27 UV/Vis-, Fluoreszenz- und CD-Spektroskopie 233 27.1 Allgemeine Grundlagen der UV/Vis-Spektroskopie 233 27.2 Technisches 238 27.3 Allgemeine Grundlagen der Fluoreszenzspektroskopie 239 27.4 Technisches 242 27.5 Fluoreszenzlöschung 243 27.6 Förster-Energie-Transfer 244 27.7 Allgemeine Grundlagen der CD-Spektroskopie 245 27.8 Zusammenfassung 248 27.9 Literatur 248 28 Elektrochemie 249 28.1 Allgemeine Grundlagen 249 28.2 Cyclovoltammetrie 250 28.3 Einfluss der Diffusion 253 28.4 Reversible Systeme 254 28.5 Quasireversible und irreversible Systeme 256 28.6 Wichtige Kenngrößen 256 28.7 Technische Details 257 28.8 Pulsvoltammetrie 259 28.9 Differenzielle Pulsvoltammetrie 260 28.10 SquareWave Voltammetrie 261 28.11 Theorie des Elektronentransfers 262 28.12 Zusammenfassung 265 28.13 Literatur 265 29 Theoretische Methoden 267 29.1 Allgemeine Grundlagen 267 29.2 Dichtefunktionaltheorie 270 29.3 Beschreibung des Lösungsmittels 274 29.4 Optimierung der Geometrie 276 29.5 Berechnung thermodynamischer und optischer Eigenschaften 278 29.5.1 Frequenzen, Energien 278 29.5.2 UV/Vis-Spektren 280 29.5.3 NMR- und EPR-Spektren 281 29.5.4 Molekülorbitale und Ladungsverteilungen 282 29.6 Zusammenfassung 284 29.7 Literatur 284 30 Resonanz-Raman-Spektroskopie 285 30.1 Der Raman-Effekt 285 30.2 Resonanz-Raman-Spektroskopie 287 30.3 Technisches 289 30.4 Anwendung 291 30.5 Zusammenfassung 292 30.6 Literatur 292 31 Röntgenabsorptionsspektroskopie 293 31.1 Allgemeine Grundlagen 293 31.2 Technisches 295 31.3 Auswertung 296 31.4 Anwendung 298 31.5 Zusammenfassung 300 31.6 Literatur 300 32 Mößbauer-Spektroskopie 301 32.1 Allgemeine Grundlagen 301 32.2 Technisches 302 32.3 Mößbauer-Spektren und ihre Parameter 303 32.4 Anwendung: Rieske-Proteine 305 32.5 Zusammenfassung 306 32.6 Literatur 306 33 Elektronenspinresonanzspektroskopie 307 33.1 Allgemeine Grundlagen 307 33.2 Technisches 309 33.3 Spin-Bahn-Kopplung 310 33.4 Hyperfeinkopplung 311 33.5 Systeme mit einem Spin > 1?M2 313 33.6 Anwendung I: Blaue Kupferproteine 314 33.7 Anwendung II: Eisen-Porphyrin-Systeme 315 33.8 Moderne Entwicklungen 316 33.9 Zusammenfassung 317 33.10 Literatur 318 34 Magnetische Messungen mit SQUID 319 34.1 Allgemeine Grundlagen 319 34.2 Technisches 321 34.3 Anwendung 322 34.4 Zusammenfassung 322 34.5 Literatur 323 Sachverzeichnis 325
Sonja Herres-Pawlis studierte Chemie an der Universitat Paderborn und an der Ecole National Superieure de Chimie in Montpellier. Nach ihrer Promotion war sie an der Universitat Stanford als Postdoc tatig. Nach der Habilitation an der TU Dortmund wurde sie 2011 als Professorin fur Koordinationschemie und Bioanorganische Chemie an die LMU Munchen berufen. Fur ihre Forschungen zur Aktivierung von kleinen Molekulen durch Ubergangsmetallkomplexe erhielt sie 2011 den Innovationspreis des Landes Nordrhein-Westfalen. Seit 2015 hat sie den Lehrstuhl fur Bioanorganische Chemie an der RWTH Aachen inne. Peter Klufers studierte Chemie und Pharmazie an den Universitaten Koln und Bonn. Nach einer Promotion mit einem festkorperchemischen Thema wandte er sich in seiner Habilitation der Koordinationscheme zu. Deren praktische Seite lernte er bei der Enka AG (Wuppertal) in der Entwicklung von Kupferseidemembranen kennen. 1988 wurde er an die Universitat Karlsruhe berufen; seit 1998 hat er den Lehrstuhl fur Bioanorganische Chemie und Koordinationschemie an der LMU Munchen inne. Die Schwerpunkte seiner Forschung sind Kohlenhydrat- und Nitrosyl-Metallkomplexe.

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