<p>Vorwort xiii</p> <p><b>Teil I Die Koordinationschemie von Metalloenzymzentren 1</b></p> <p><b>1 Säure-Base-Katalyse bei physiologischem pH-Wert: Zink(II) in Carboanhydrase und hydrolytischen Zinkenzymen 3</b></p> <p>1.1 Carboanhydrasen 4</p> <p>1.1.1 Molekülbau von humaner Carboanhydrase II (hCA II) 4</p> <p>1.1.2 CA-Katalysezyklus 6</p> <p>1.1.3 Cadmium als Zentralmetall in einer ζ-CA 7</p> <p>1.2 Alkoholdehydrogenase 8</p> <p>1.3 Hydrolytische Zinkenzyme, Klasse-II-Aldolase 8</p> <p>1.4 Nicht katalytische Zinkzentren 9</p> <p>1.5 Literatur 11</p> <p><b>2 Funktion und Inhibition katalytischer Zentren: Urease und Ureasehemmstoffe 15</b></p> <p>2.1 Harnstoff im Stickstoffstoffwechsel 15</p> <p>2.2 Molekülbau von Urease 16</p> <p>2.3 Ureasekatalysezyklus 17</p> <p>2.4 Ureasehemmung durch Diamidophosphat 18</p> <p>2.5 Ureasebiosynthese: Nickeleinbau durch UreE 19</p> <p>2.6 Elementaranalyse an kristalliner Urease: Sumners Irrtum 20</p> <p>2.7 Literatur 22</p> <p><b>3 Superoxidreduktion in Anaerobiern: Rubredoxin (Rd) und Superoxidreduktasen (SORs) 25</b></p> <p>3.1 O<sub>2</sub> ∙− -Reduktion 25</p> <p>3.2 Rubredoxin (Rd) 26</p> <p>3.2.1 Aufbau von Rubredoxin 26</p> <p>3.2.2 Das elektrochemische Potenzial von Rubredoxin: Thermodynamik der e – -Übertragung 27</p> <p>3.3 Desulforedoxin (Dx) 29</p> <p>3.4 Reorganisationsenergie einkerniger Highspin-Eisenzentren: Kinetik der e – -Übertragung 30</p> <p>3.5 Superoxidreduktasen (SORs) 31</p> <p>3.5.1 Molekülbau von SORs 31</p> <p>3.5.2 SOR-Katalysezyklus 32</p> <p>3.6 Literatur 33</p> <p><b>4 Anionische Liganden senken das elektrochemische Potenzial: [2Fe-2S]-Ferredoxine und Rieske-Zentren 35</b></p> <p>4.1 Zweikernige Eisen-Schwefel-Proteine 35</p> <p>4.2 [2Fe-2S]-Ferredoxin 35</p> <p>4.3 Rieske-Zentren 36</p> <p>4.4 Oxidationsstufen und Redoxpotenziale 37</p> <p>4.5 Biosynthese von Fe-S-Clustern 38</p> <p>4.6 Literatur 39</p> <p><b>5 [4Fe-4S]-Cluster: Ein „altes“ Zentrum mit vielen Funktionen 41</b></p> <p>5.1 Ein Blick in die Evolution 42</p> <p>5.2 [4Fe-4S]-Ferredoxine und HP-Proteine 42</p> <p>5.2.1 [4Fe-4S]-Cluster als 1e – -Überträger 42</p> <p>5.2.2 Molekülbau von [4Fe-4S]-Ferredoxinen 43</p> <p>5.2.3 2[4Fe-4S]-Cluster 43</p> <p>5.3 [3Fe-4S]-Cluster 43</p> <p>5.4 [4Fe-3S]-Cluster 44</p> <p>5.5 Aconitase 45</p> <p>5.5.1 Molekülbau von Aconitase 46</p> <p>5.5.2 Aconitasekatalysezyklus 47</p> <p>5.6 IspG und IspH 48</p> <p>5.7 Radikal-SAM-Enzyme 49</p> <p>5.7.1 Molekülbau von Radikal-SAM-Enzymen 49</p> <p>5.7.2 Bildung von 5 ′ -Adenosylradikalen 51</p> <p>5.7.3 Eisen-Schwefel-Cluster als Schwefelquellen 51</p> <p>5.8 Literatur 52</p> <p><b>6 Katalyse einer Redoxreaktion: Mangan- und Eisensuperoxiddismutase (MnSOD, FeSOD) 55</b></p> <p>6.1 O<sub>2</sub> ∙− -Disproportionierung 55</p> <p>6.2 Molekülbau von Fe-, Mn- und Fe/Mn-SODs 56</p> <p>6.3 Mn/Fe-SOD-Katalysezyklus 57</p> <p>6.4 Weitere SODs 59</p> <p>6.5 Literatur 59</p> <p><b>7 Mononukleare Nichthäm-Eisen-Enzyme 61</b></p> <p>7.1 Isopenicillin-N-Synthase 63</p> <p>7.2 Naphthalin-1,2-Dioxygenase, eine Rieske-Dioxygenase 65</p> <p>7.3 Phenylalaninhydroxylase (PAH) 66</p> <p>7.3.1 Monooxygenierung von Phenylalanin 67</p> <p>7.3.2 Aufbau von PAH 68</p> <p>7.3.3 O 2 -Aktivierung und Regulierung 69</p> <p>7.3.4 Bio-Anorganisches: Die Elektronenstruktur eines Highspin-Fe IV O-Zentrums 69</p> <p>7.3.5 Reaktionen der transienten Fe IV =O-Spezies 72</p> <p>7.4 Literatur 73</p> <p><b>8 O-Atom-Transfer: Der Molybdopterin-Kofaktor 75</b></p> <p>8.1 Einkernige Molybdän-Enzyme 75</p> <p>8.2 Sulfitoxidase 76</p> <p>8.2.1 Katalyse 77</p> <p>8.3 MoCu-CO-Dehydrogenase 80</p> <p>8.4 Literatur 81</p> <p><b>9 Ein Strukturelement – viele Funktionen: Oxidodieisenzentren 83</b></p> <p>9.1 Hämerythrin (Hr) 84</p> <p>9.1.1 Molekülbau von Hämerythrin 84</p> <p>9.1.2 Sauerstofftransport in Hr 84</p> <p>9.2 Lösliche Methanmonooxygenase (sMMO) 85</p> <p>9.2.1 Methanotrophe Bakterien 85</p> <p>9.2.2 Die Hydroxylasekomponente (sMMOH) der löslichen Methanmonooxygenase 86</p> <p>9.2.3 sMMO-Katalyse 87</p> <p>9.3 Ribonukleotidreduktase 88</p> <p>9.4 Flavodieisenenzyme 89</p> <p><b>10 Bioliganden und Bindungsmodelle 93</b></p> <p>10.1 Histidin 94</p> <p>10.2 Aspartat und Glutamat 95</p> <p>10.3 Cysteinat 95</p> <p>10.4 Tyrosinat 96</p> <p>10.5 Methionin 96</p> <p>10.6 Porphyrinliganden 96</p> <p>10.7 Literatur 98</p> <p><b>11 High- und Lowspin-Eisen: Myoglobin und Hämoglobin 101</b></p> <p>11.1 O 2 -Transport 101</p> <p>11.2 deoxyMb 102</p> <p>11.3 oxyMb 103</p> <p>11.4 MbCO 104</p> <p>11.5 1 Fe II − 1 O<sub>2</sub> , 2 Fe III − 2O<sub>2</sub> ∙− oder 3 Fe II − 3O<sub>2</sub> ? 106</p> <p>11.6 metMb 109</p> <p>11.7 Dynamik der Be- und Entladung von Mb 110</p> <p>11.8 Literatur 110</p> <p><b>12 Häm-NO-Komplexe: P450nor, Nitrophorine, MbNO, lösliche Guanylatcyclase (sGC) 113</b></p> <p>12.1 Cytochrom P450nor, eine fungale NO-Reduktase 116</p> <p>12.2 Die Fe–NO-Bindung in Häm-{FeNO} 6 -Zentren 117</p> <p>12.3 Nitrophorine 119</p> <p>12.4 NO-beladenes Mb, ein {FeNO} 7 -Zentrum 120</p> <p>12.5 Die Fe–NO-Bindung in Häm-{FeNO} 7 -Zentren 120</p> <p>12.6 Lösliche Guanylatcyclase (sGC) 121</p> <p>12.7 Literatur 122</p> <p><b>13 Redoxkatalyse mit Hämzentren: Cytochrom c, Katalase, Cytochrom P450 125</b></p> <p>13.1 Cytochrom c 125</p> <p>13.2 Häm-Katalase 126</p> <p>13.3 Cytochrom P450 127</p> <p>13.4 NO-Synthasen 130</p> <p>13.5 Literatur 131</p> <p><b>14 Redoxchemie bei hohem Potenzial: blaue Kupferproteine und Cu A -Zentren 133</b></p> <p>14.1 Blaue Kupferzentren 136</p> <p>14.2 Plastocyanin 136</p> <p>14.2.1 Molekülbau von Plastocyanin 136</p> <p>14.2.2 Das Modell vom entatischen Zustand 137</p> <p>14.2.3 Der elektronische Grundzustand des Plastocyaninzentrums 137</p> <p>14.2.4 Die Bedeutung kovalenter Bindungen in Kupferzentren 139</p> <p>14.3 Cu A -Zentren 140</p> <p><b>15 Aktivierung von O 2 -Spezies in Kupfer-Redox-Zentren: O 2 -Transport, Oxygenase-, Oxidase- und SOD-Aktivität 143</b></p> <p>15.1 Hämocyanin (Hc) 143</p> <p>15.1.1 Molekülbau von Hämocyanin 143</p> <p>15.1.2 TS-3-Cu II (His) 3 – ein starkes Oxidationsmittel 144</p> <p>15.2 Tyrosinase 146</p> <p>15.2.1 Molekülbau von Tyrosinase 146</p> <p>15.2.2 Oxidationszustände und Reaktionsschritte 147</p> <p>15.3 Partikuläre Methanmonooxygenase (pMMO) 148</p> <p>15.4 CuZnSOD 149</p> <p>15.4.1 Der Molekülbau von CuZnSOD 149</p> <p>15.4.2 Katalysezyklus 150</p> <p>15.5 Mononukleare Cu-Monooxygenasen 151</p> <p>15.6 Kupfer(III) in der Biochemie? 152</p> <p>15.7 Literatur 153</p> <p><b>16 Proteinogene Radikale als Liganden: Galactose-Oxidase (GO) und Cytochrom-c-Oxidase (CcO) 155</b></p> <p>16.1 Galactose-Oxidase 155</p> <p>16.1.1 Molekülbau von GO 156</p> <p>16.1.2 Katalyse 157</p> <p>16.2 Cytochrom-c-Oxidase (CcO) 158</p> <p>16.2.1 Struktur des Häm-a 3 -Cu B -Zentrums in Cytochrom-c-Oxidase 159</p> <p>16.2.2 Katalysezyklus 160</p> <p>16.3 Literatur 161</p> <p><b>17 Vierelektronen-katalyse, Zweiter Teil: Der O 2 -freisetzende Komplex in Photosystem II 163</b></p> <p>17.1 Die fünf Zustände 163</p> <p>17.2 Die Struktur Des Photosystems Ii 164</p> <p>17.3 Oxidationszustände des OEC und Katalysezyklus 166</p> <p>17.4 Synthetische Katalysatoren für die Wasseroxidation 168</p> <p>17.4.1 Redoxkatalyse mit Manganoxiden 169</p> <p>17.5 Literatur 169</p> <p><b>18 Hydrogenasen 171</b></p> <p>18.1 H 2 -Aktivierung 171</p> <p>18.2 [NiFe]-Hydrogenasen 172</p> <p>18.2.1 Katalysezyklus 173</p> <p>18.2.2 Der μ-Hydrido-Zustand 174</p> <p>18.2.3 Die Biosynthese des aktiven Zentrums 174</p> <p>18.3 [FeFe]-Hydrogenase 175</p> <p>18.4 [Fe]-Hydrogenase (Hmd) 177</p> <p>18.5 Literatur 178</p> <p><b>19 Nitrogenase 181</b></p> <p>19.1 N 2 -Reduktion 181</p> <p>19.2 Molekülbau von Nitrogenase 182</p> <p>19.3 Katalysezyklus 183</p> <p>19.4 Biosynthese von P- und M-Cluster 184</p> <p>19.5 Literatur 185</p> <p><b>20 Organometallchemie in Organismen I: cobalaminabhängige Methioninsynthase 187</b></p> <p>20.1 Vitamin-B 12 -Derivate 187</p> <p>20.2 Methioninsynthase 188</p> <p>20.2.1 Methioninsynthase: Molekülbau und Oxidationsstufen 188</p> <p>20.2.2 Katalysezyklus 189</p> <p>20.3 Literatur 191</p> <p><b>21 Organometallchemie in Organismen II: CO-Dehydrogenase/Acetyl-CoA-Synthase 193</b></p> <p>21.1 CO 2 -Reduktion: anaerobe CO-Dehydrogenasen und bifunktionelle CODH/ACSs 193</p> <p>21.2 Der C-Cluster in NiCODHs 194</p> <p>21.3 Der A-Cluster in NiCODHs 196</p> <p>21.3.1 Die Struktur des A-Clusters in CODH/ACS 196</p> <p>21.3.2 A-Cluster-Katalyse 197</p> <p>21.4 Literatur 197</p> <p><b>22 Ein technisch genutztes Metallenzym: Xylose-Isomerase („Glucose-Isomerase“) 201</b></p> <p>22.1 Xylose-Isomerase 201</p> <p>22.1.1 Molekülbau von Xylose-Isomerase 202</p> <p>22.1.2 Katalyse 204</p> <p>22.2 Literatur 205</p> <p><b>23 Eisenstoffwechsel 207</b></p> <p>23.1 Metallstoffwechsel 207</p> <p>23.2 Transferrin 210</p> <p>23.3 Bakterielle Siderophore 212</p> <p>24 Koordinationschemische „Steckbriefe“ einiger Zentralmetalle 215</p> <p>25 Elektrochemische Potenziale von Sauerstoffspezies bei pH 7 219</p> <p><b>Teil II Der Blick aufs Metall: Grundlegende und spezielle Methoden 221</b></p> <p><b>26 Strukturanalyse von Proteinen 223</b></p> <p>26.1 Kristallisation der Proteine 223</p> <p>26.2 Röntgenbeugung 224</p> <p>26.3 Röntgenstrukturanalyse 227</p> <p>26.3.1 Methode des isomorphen Ersatzes 228</p> <p>26.3.2 MAD-Methode (Multiwavelength Anomalous Dispersion) 229</p> <p>26.3.3 Methode des molekularen Ersatzes (MR) 230</p> <p>26.4 Die Strukturverfeinerung 230</p> <p>26.5 Literatur 232</p> <p><b>27 UV/Vis-, Fluoreszenz- und CD-Spektroskopie 233</b></p> <p>27.1 Allgemeine Grundlagen derUV/Vis-Spektroskopie 233</p> <p>27.2 Technisches 238</p> <p>27.3 Allgemeine Grundlagen der Fluoreszenzspektroskopie 239</p> <p>27.4 Technisches 242</p> <p>27.5 Fluoreszenzlöschung 243</p> <p>27.6 Förster-Energie-Transfer 244</p> <p>27.7 Allgemeine Grundlagen der CD-Spektroskopie 245</p> <p>27.8 Zusammenfassung 248</p> <p>27.9 Literatur 248</p> <p><b>28 Elektrochemie 249</b></p> <p>28.1 Allgemeine Grundlagen 249</p> <p>28.2 Cyclovoltammetrie 250</p> <p>28.3 Einfluss der Diffusion 253</p> <p>28.4 Reversible Systeme 254</p> <p>28.5 Quasireversible und irreversible Systeme 256</p> <p>28.6 Wichtige Kenngrößen 256</p> <p>28.7 Technische Details 257</p> <p>28.8 Pulsvoltammetrie 259</p> <p>28.9 Differenzielle Pulsvoltammetrie 260</p> <p>28.10 Square Wave Voltammetrie 261</p> <p>28.11 Theorie des Elektronentransfers 262</p> <p>28.12 Zusammenfassung 265</p> <p>28.13 Literatur 265</p> <p><b>29 Theoretische Methoden 267</b></p> <p>29.1 Allgemeine Grundlagen 267</p> <p>29.2 Dichtefunktionaltheorie 270</p> <p>29.3 Beschreibung des Lösungsmittels 274</p> <p>29.4 Optimierung der Geometrie 276</p> <p>29.5 Berechnung thermodynamischer und optischer Eigenschaften 278</p> <p>29.5.1 Frequenzen, Energien 278</p> <p>29.5.2 UV/Vis-Spektren 280</p> <p>29.5.3 NMR- und EPR-Spektren 281</p> <p>29.5.4 Molekülorbitale und Ladungsverteilungen 282</p> <p>29.6 Zusammenfassung 284</p> <p>29.7 Literatur 284</p> <p><b>30 Resonanz-Raman-Spektroskopie 285</b></p> <p>30.1 Der Raman-Effekt 285</p> <p>30.2 Resonanz-Raman-Spektroskopie 287</p> <p>30.3 Technisches 289</p> <p>30.4 Anwendung 291</p> <p>30.5 Zusammenfassung 292</p> <p>30.6 Literatur 292</p> <p><b>31 Röntgenabsorptionsspektroskopie 293</b></p> <p>31.1 Allgemeine Grundlagen 293</p> <p>31.2 Technisches 295</p> <p>31.3 Auswertung 296</p> <p>31.4 Anwendung 298</p> <p>31.5 Zusammenfassung 300</p> <p>31.6 Literatur 300</p> <p><b>32 Mößbauer-Spektroskopie 301</b></p> <p>32.1 Allgemeine Grundlagen 301</p> <p>32.2 Technisches 302</p> <p>32.3 Mößbauer-Spektren und ihre Parameter 303</p> <p>32.4 Anwendung: Rieske-Proteine 305</p> <p>32.5 Zusammenfassung 306</p> <p>32.6 Literatur 306</p> <p><b>33 Elektronenspinresonanzspektroskopie 307</b></p> <p>33.1 Allgemeine Grundlagen 307</p> <p>33.2 Technisches 309</p> <p>33.3 Spin-Bahn-Kopplung 310</p> <p>33.4 Hyperfeinkopplung 311</p> <p>33.5 Systeme mit einem Spin > 1∕2 313</p> <p>33.6 Anwendung I: Blaue Kupferproteine 314</p> <p>33.7 Anwendung II: Eisen-Porphyrin-Systeme 315</p> <p>33.8 Moderne Entwicklungen 316</p> <p>33.9 Zusammenfassung 317</p> <p>33.10 Literatur 318</p> <p><b>34 Magnetische Messungen mit SQUID 319</b></p> <p>34.1 Allgemeine Grundlagen 319</p> <p>34.2 Technisches 321</p> <p>34.3 Anwendung 322</p> <p>34.4 Zusammenfassung 322</p> <p>34.5 Literatur 323</p> <p>Sachverzeichnis 325</p>