Details

<p>Vorwort xiii</p> <p><b>Teil I Die Koordinationschemie von Metalloenzymzentren 1</b></p> <p><b>1 Säure-Base-Katalyse bei physiologischem pH-Wert: Zink(II) in Carboanhydrase und hydrolytischen Zinkenzymen 3</b></p> <p>1.1 Carboanhydrasen 4</p> <p>1.1.1 Molekülbau von humaner Carboanhydrase II (hCA II) 4</p> <p>1.1.2 CA-Katalysezyklus 6</p> <p>1.1.3 Cadmium als Zentralmetall in einer ζ-CA 7</p> <p>1.2 Alkoholdehydrogenase 8</p> <p>1.3 Hydrolytische Zinkenzyme, Klasse-II-Aldolase 8</p> <p>1.4 Nicht katalytische Zinkzentren 9</p> <p>1.5 Literatur 11</p> <p><b>2 Funktion und Inhibition katalytischer Zentren: Urease und Ureasehemmstoffe 15</b></p> <p>2.1 Harnstoff im Stickstoffstoffwechsel 15</p> <p>2.2 Molekülbau von Urease 16</p> <p>2.3 Ureasekatalysezyklus 17</p> <p>2.4 Ureasehemmung durch Diamidophosphat 18</p> <p>2.5 Ureasebiosynthese: Nickeleinbau durch UreE 19</p> <p>2.6 Elementaranalyse an kristalliner Urease: Sumners Irrtum 20</p> <p>2.7 Literatur 22</p> <p><b>3 Superoxidreduktion in Anaerobiern: Rubredoxin (Rd) und Superoxidreduktasen (SORs) 25</b></p> <p>3.1 O₂ ∙− -Reduktion 25</p> <p>3.2 Rubredoxin (Rd) 26</p> <p>3.2.1 Aufbau von Rubredoxin 26</p> <p>3.2.2 Das elektrochemische Potenzial von Rubredoxin: Thermodynamik der e – -Übertragung 27</p> <p>3.3 Desulforedoxin (Dx) 29</p> <p>3.4 Reorganisationsenergie einkerniger Highspin-Eisenzentren: Kinetik der e – -Übertragung 30</p> <p>3.5 Superoxidreduktasen (SORs) 31</p> <p>3.5.1 Molekülbau von SORs 31</p> <p>3.5.2 SOR-Katalysezyklus 32</p> <p>3.6 Literatur 33</p> <p><b>4 Anionische Liganden senken das elektrochemische Potenzial: [2Fe-2S]-Ferredoxine und Rieske-Zentren 35</b></p> <p>4.1 Zweikernige Eisen-Schwefel-Proteine 35</p> <p>4.2 [2Fe-2S]-Ferredoxin 35</p> <p>4.3 Rieske-Zentren 36</p> <p>4.4 Oxidationsstufen und Redoxpotenziale 37</p> <p>4.5 Biosynthese von Fe-S-Clustern 38</p> <p>4.6 Literatur 39</p> <p><b>5 [4Fe-4S]-Cluster: Ein „altes“ Zentrum mit vielen Funktionen 41</b></p> <p>5.1 Ein Blick in die Evolution 42</p> <p>5.2 [4Fe-4S]-Ferredoxine und HP-Proteine 42</p> <p>5.2.1 [4Fe-4S]-Cluster als 1e – -Überträger 42</p> <p>5.2.2 Molekülbau von [4Fe-4S]-Ferredoxinen 43</p> <p>5.2.3 2[4Fe-4S]-Cluster 43</p> <p>5.3 [3Fe-4S]-Cluster 43</p> <p>5.4 [4Fe-3S]-Cluster 44</p> <p>5.5 Aconitase 45</p> <p>5.5.1 Molekülbau von Aconitase 46</p> <p>5.5.2 Aconitasekatalysezyklus 47</p> <p>5.6 IspG und IspH 48</p> <p>5.7 Radikal-SAM-Enzyme 49</p> <p>5.7.1 Molekülbau von Radikal-SAM-Enzymen 49</p> <p>5.7.2 Bildung von 5 ′ -Adenosylradikalen 51</p> <p>5.7.3 Eisen-Schwefel-Cluster als Schwefelquellen 51</p> <p>5.8 Literatur 52</p> <p><b>6 Katalyse einer Redoxreaktion: Mangan- und Eisensuperoxiddismutase (MnSOD, FeSOD) 55</b></p> <p>6.1 O₂ ∙− -Disproportionierung 55</p> <p>6.2 Molekülbau von Fe-, Mn- und Fe/Mn-SODs 56</p> <p>6.3 Mn/Fe-SOD-Katalysezyklus 57</p> <p>6.4 Weitere SODs 59</p> <p>6.5 Literatur 59</p> <p><b>7 Mononukleare Nichthäm-Eisen-Enzyme 61</b></p> <p>7.1 Isopenicillin-N-Synthase 63</p> <p>7.2 Naphthalin-1,2-Dioxygenase, eine Rieske-Dioxygenase 65</p> <p>7.3 Phenylalaninhydroxylase (PAH) 66</p> <p>7.3.1 Monooxygenierung von Phenylalanin 67</p> <p>7.3.2 Aufbau von PAH 68</p> <p>7.3.3 O 2 -Aktivierung und Regulierung 69</p> <p>7.3.4 Bio-Anorganisches: Die Elektronenstruktur eines Highspin-Fe IV O-Zentrums 69</p> <p>7.3.5 Reaktionen der transienten Fe IV =O-Spezies 72</p> <p>7.4 Literatur 73</p> <p><b>8 O-Atom-Transfer: Der Molybdopterin-Kofaktor 75</b></p> <p>8.1 Einkernige Molybdän-Enzyme 75</p> <p>8.2 Sulfitoxidase 76</p> <p>8.2.1 Katalyse 77</p> <p>8.3 MoCu-CO-Dehydrogenase 80</p> <p>8.4 Literatur 81</p> <p><b>9 Ein Strukturelement – viele Funktionen: Oxidodieisenzentren 83</b></p> <p>9.1 Hämerythrin (Hr) 84</p> <p>9.1.1 Molekülbau von Hämerythrin 84</p> <p>9.1.2 Sauerstofftransport in Hr 84</p> <p>9.2 Lösliche Methanmonooxygenase (sMMO) 85</p> <p>9.2.1 Methanotrophe Bakterien 85</p> <p>9.2.2 Die Hydroxylasekomponente (sMMOH) der löslichen Methanmonooxygenase 86</p> <p>9.2.3 sMMO-Katalyse 87</p> <p>9.3 Ribonukleotidreduktase 88</p> <p>9.4 Flavodieisenenzyme 89</p> <p><b>10 Bioliganden und Bindungsmodelle 93</b></p> <p>10.1 Histidin 94</p> <p>10.2 Aspartat und Glutamat 95</p> <p>10.3 Cysteinat 95</p> <p>10.4 Tyrosinat 96</p> <p>10.5 Methionin 96</p> <p>10.6 Porphyrinliganden 96</p> <p>10.7 Literatur 98</p> <p><b>11 High- und Lowspin-Eisen: Myoglobin und Hämoglobin 101</b></p> <p>11.1 O 2 -Transport 101</p> <p>11.2 deoxyMb 102</p> <p>11.3 oxyMb 103</p> <p>11.4 MbCO 104</p> <p>11.5 1 Fe II − 1 O₂ , 2 Fe III − 2O₂ ∙− oder 3 Fe II − 3O₂ ? 106</p> <p>11.6 metMb 109</p> <p>11.7 Dynamik der Be- und Entladung von Mb 110</p> <p>11.8 Literatur 110</p> <p><b>12 Häm-NO-Komplexe: P450nor, Nitrophorine, MbNO, lösliche Guanylatcyclase (sGC) 113</b></p> <p>12.1 Cytochrom P450nor, eine fungale NO-Reduktase 116</p> <p>12.2 Die Fe–NO-Bindung in Häm-{FeNO} 6 -Zentren 117</p> <p>12.3 Nitrophorine 119</p> <p>12.4 NO-beladenes Mb, ein {FeNO} 7 -Zentrum 120</p> <p>12.5 Die Fe–NO-Bindung in Häm-{FeNO} 7 -Zentren 120</p> <p>12.6 Lösliche Guanylatcyclase (sGC) 121</p> <p>12.7 Literatur 122</p> <p><b>13 Redoxkatalyse mit Hämzentren: Cytochrom c, Katalase, Cytochrom P450 125</b></p> <p>13.1 Cytochrom c 125</p> <p>13.2 Häm-Katalase 126</p> <p>13.3 Cytochrom P450 127</p> <p>13.4 NO-Synthasen 130</p> <p>13.5 Literatur 131</p> <p><b>14 Redoxchemie bei hohem Potenzial: blaue Kupferproteine und Cu A -Zentren 133</b></p> <p>14.1 Blaue Kupferzentren 136</p> <p>14.2 Plastocyanin 136</p> <p>14.2.1 Molekülbau von Plastocyanin 136</p> <p>14.2.2 Das Modell vom entatischen Zustand 137</p> <p>14.2.3 Der elektronische Grundzustand des Plastocyaninzentrums 137</p> <p>14.2.4 Die Bedeutung kovalenter Bindungen in Kupferzentren 139</p> <p>14.3 Cu A -Zentren 140</p> <p><b>15 Aktivierung von O 2 -Spezies in Kupfer-Redox-Zentren: O 2 -Transport, Oxygenase-, Oxidase- und SOD-Aktivität 143</b></p> <p>15.1 Hämocyanin (Hc) 143</p> <p>15.1.1 Molekülbau von Hämocyanin 143</p> <p>15.1.2 TS-3-Cu II (His) 3 – ein starkes Oxidationsmittel 144</p> <p>15.2 Tyrosinase 146</p> <p>15.2.1 Molekülbau von Tyrosinase 146</p> <p>15.2.2 Oxidationszustände und Reaktionsschritte 147</p> <p>15.3 Partikuläre Methanmonooxygenase (pMMO) 148</p> <p>15.4 CuZnSOD 149</p> <p>15.4.1 Der Molekülbau von CuZnSOD 149</p> <p>15.4.2 Katalysezyklus 150</p> <p>15.5 Mononukleare Cu-Monooxygenasen 151</p> <p>15.6 Kupfer(III) in der Biochemie? 152</p> <p>15.7 Literatur 153</p> <p><b>16 Proteinogene Radikale als Liganden: Galactose-Oxidase (GO) und Cytochrom-c-Oxidase (CcO) 155</b></p> <p>16.1 Galactose-Oxidase 155</p> <p>16.1.1 Molekülbau von GO 156</p> <p>16.1.2 Katalyse 157</p> <p>16.2 Cytochrom-c-Oxidase (CcO) 158</p> <p>16.2.1 Struktur des Häm-a 3 -Cu B -Zentrums in Cytochrom-c-Oxidase 159</p> <p>16.2.2 Katalysezyklus 160</p> <p>16.3 Literatur 161</p> <p><b>17 Vierelektronen-katalyse, Zweiter Teil: Der O 2 -freisetzende Komplex in Photosystem II 163</b></p> <p>17.1 Die fünf Zustände 163</p> <p>17.2 Die Struktur Des Photosystems Ii 164</p> <p>17.3 Oxidationszustände des OEC und Katalysezyklus 166</p> <p>17.4 Synthetische Katalysatoren für die Wasseroxidation 168</p> <p>17.4.1 Redoxkatalyse mit Manganoxiden 169</p> <p>17.5 Literatur 169</p> <p><b>18 Hydrogenasen 171</b></p> <p>18.1 H 2 -Aktivierung 171</p> <p>18.2 [NiFe]-Hydrogenasen 172</p> <p>18.2.1 Katalysezyklus 173</p> <p>18.2.2 Der μ-Hydrido-Zustand 174</p> <p>18.2.3 Die Biosynthese des aktiven Zentrums 174</p> <p>18.3 [FeFe]-Hydrogenase 175</p> <p>18.4 [Fe]-Hydrogenase (Hmd) 177</p> <p>18.5 Literatur 178</p> <p><b>19 Nitrogenase 181</b></p> <p>19.1 N 2 -Reduktion 181</p> <p>19.2 Molekülbau von Nitrogenase 182</p> <p>19.3 Katalysezyklus 183</p> <p>19.4 Biosynthese von P- und M-Cluster 184</p> <p>19.5 Literatur 185</p> <p><b>20 Organometallchemie in Organismen I: cobalaminabhängige Methioninsynthase 187</b></p> <p>20.1 Vitamin-B 12 -Derivate 187</p> <p>20.2 Methioninsynthase 188</p> <p>20.2.1 Methioninsynthase: Molekülbau und Oxidationsstufen 188</p> <p>20.2.2 Katalysezyklus 189</p> <p>20.3 Literatur 191</p> <p><b>21 Organometallchemie in Organismen II: CO-Dehydrogenase/Acetyl-CoA-Synthase 193</b></p> <p>21.1 CO 2 -Reduktion: anaerobe CO-Dehydrogenasen und bifunktionelle CODH/ACSs 193</p> <p>21.2 Der C-Cluster in NiCODHs 194</p> <p>21.3 Der A-Cluster in NiCODHs 196</p> <p>21.3.1 Die Struktur des A-Clusters in CODH/ACS 196</p> <p>21.3.2 A-Cluster-Katalyse 197</p> <p>21.4 Literatur 197</p> <p><b>22 Ein technisch genutztes Metallenzym: Xylose-Isomerase („Glucose-Isomerase“) 201</b></p> <p>22.1 Xylose-Isomerase 201</p> <p>22.1.1 Molekülbau von Xylose-Isomerase 202</p> <p>22.1.2 Katalyse 204</p> <p>22.2 Literatur 205</p> <p><b>23 Eisenstoffwechsel 207</b></p> <p>23.1 Metallstoffwechsel 207</p> <p>23.2 Transferrin 210</p> <p>23.3 Bakterielle Siderophore 212</p> <p>24 Koordinationschemische „Steckbriefe“ einiger Zentralmetalle 215</p> <p>25 Elektrochemische Potenziale von Sauerstoffspezies bei pH 7 219</p> <p><b>Teil II Der Blick aufs Metall: Grundlegende und spezielle Methoden 221</b></p> <p><b>26 Strukturanalyse von Proteinen 223</b></p> <p>26.1 Kristallisation der Proteine 223</p> <p>26.2 Röntgenbeugung 224</p> <p>26.3 Röntgenstrukturanalyse 227</p> <p>26.3.1 Methode des isomorphen Ersatzes 228</p> <p>26.3.2 MAD-Methode (Multiwavelength Anomalous Dispersion) 229</p> <p>26.3.3 Methode des molekularen Ersatzes (MR) 230</p> <p>26.4 Die Strukturverfeinerung 230</p> <p>26.5 Literatur 232</p> <p><b>27 UV/Vis-, Fluoreszenz- und CD-Spektroskopie 233</b></p> <p>27.1 Allgemeine Grundlagen derUV/Vis-Spektroskopie 233</p> <p>27.2 Technisches 238</p> <p>27.3 Allgemeine Grundlagen der Fluoreszenzspektroskopie 239</p> <p>27.4 Technisches 242</p> <p>27.5 Fluoreszenzlöschung 243</p> <p>27.6 Förster-Energie-Transfer 244</p> <p>27.7 Allgemeine Grundlagen der CD-Spektroskopie 245</p> <p>27.8 Zusammenfassung 248</p> <p>27.9 Literatur 248</p> <p><b>28 Elektrochemie 249</b></p> <p>28.1 Allgemeine Grundlagen 249</p> <p>28.2 Cyclovoltammetrie 250</p> <p>28.3 Einfluss der Diffusion 253</p> <p>28.4 Reversible Systeme 254</p> <p>28.5 Quasireversible und irreversible Systeme 256</p> <p>28.6 Wichtige Kenngrößen 256</p> <p>28.7 Technische Details 257</p> <p>28.8 Pulsvoltammetrie 259</p> <p>28.9 Differenzielle Pulsvoltammetrie 260</p> <p>28.10 Square Wave Voltammetrie 261</p> <p>28.11 Theorie des Elektronentransfers 262</p> <p>28.12 Zusammenfassung 265</p> <p>28.13 Literatur 265</p> <p><b>29 Theoretische Methoden 267</b></p> <p>29.1 Allgemeine Grundlagen 267</p> <p>29.2 Dichtefunktionaltheorie 270</p> <p>29.3 Beschreibung des Lösungsmittels 274</p> <p>29.4 Optimierung der Geometrie 276</p> <p>29.5 Berechnung thermodynamischer und optischer Eigenschaften 278</p> <p>29.5.1 Frequenzen, Energien 278</p> <p>29.5.2 UV/Vis-Spektren 280</p> <p>29.5.3 NMR- und EPR-Spektren 281</p> <p>29.5.4 Molekülorbitale und Ladungsverteilungen 282</p> <p>29.6 Zusammenfassung 284</p> <p>29.7 Literatur 284</p> <p><b>30 Resonanz-Raman-Spektroskopie 285</b></p> <p>30.1 Der Raman-Effekt 285</p> <p>30.2 Resonanz-Raman-Spektroskopie 287</p> <p>30.3 Technisches 289</p> <p>30.4 Anwendung 291</p> <p>30.5 Zusammenfassung 292</p> <p>30.6 Literatur 292</p> <p><b>31 Röntgenabsorptionsspektroskopie 293</b></p> <p>31.1 Allgemeine Grundlagen 293</p> <p>31.2 Technisches 295</p> <p>31.3 Auswertung 296</p> <p>31.4 Anwendung 298</p> <p>31.5 Zusammenfassung 300</p> <p>31.6 Literatur 300</p> <p><b>32 Mößbauer-Spektroskopie 301</b></p> <p>32.1 Allgemeine Grundlagen 301</p> <p>32.2 Technisches 302</p> <p>32.3 Mößbauer-Spektren und ihre Parameter 303</p> <p>32.4 Anwendung: Rieske-Proteine 305</p> <p>32.5 Zusammenfassung 306</p> <p>32.6 Literatur 306</p> <p><b>33 Elektronenspinresonanzspektroskopie 307</b></p> <p>33.1 Allgemeine Grundlagen 307</p> <p>33.2 Technisches 309</p> <p>33.3 Spin-Bahn-Kopplung 310</p> <p>33.4 Hyperfeinkopplung 311</p> <p>33.5 Systeme mit einem Spin > 1∕2 313</p> <p>33.6 Anwendung I: Blaue Kupferproteine 314</p> <p>33.7 Anwendung II: Eisen-Porphyrin-Systeme 315</p> <p>33.8 Moderne Entwicklungen 316</p> <p>33.9 Zusammenfassung 317</p> <p>33.10 Literatur 318</p> <p><b>34 Magnetische Messungen mit SQUID 319</b></p> <p>34.1 Allgemeine Grundlagen 319</p> <p>34.2 Technisches 321</p> <p>34.3 Anwendung 322</p> <p>34.4 Zusammenfassung 322</p> <p>34.5 Literatur 323</p> <p>Sachverzeichnis 325</p>

"Zwei wirkliche Experten haben das aktuelle Wissen zusammengetragen und präsentieren es mit ansprechenden Bildern und in verständlicher Sprache und Terminologie."<br> Prof. Dr. Axel Klein, Universität Köln (01.08.2018)<br> <br> "Dieses empfehlenswerter angemessene Vorkenntnisse voraussetzende Lehrbuch wendet sich vorwiegend an Studenten eines Bachelor-Studiengangs der Chemie und der Biochemle."<br> CLB - Chemie in Labor und Biotechnik (06/2018)<br> <br> "Das Buch bietet eine Synthese aus aktuellen Arbeiten an Metalloenzymzentren und den Grundlagen der Koordinationschemie, was eine umfassende Einführung in das Thema ermöglicht."<br> Allgemeines Ministerialblatt der Bayerischen Staatsregierung (30.05.2018)<br> <br> "Mit dieser Einführung in die faszinierende Welt der Metalloproteine lernen Chemiker, Biochemiker und Biotechnologen Mechanismen, Methoden und Modellvorstellungen der bioanorganischen Chemie kennen."<br> CHEManager (25.10.2017)<br> <br> "In einer Synthese aus aktuellen Arbeiten an Metalloenzymzentren und den Grundlagen der Koordinationschemie führt der Band in dieses im Wortsinne komplexe Thema ein."<br> METALL (01.10.2017)

Sonja Herres-Pawlis studierte Chemie an der Universitat Paderborn und an der Ecole National Superieure de Chimie in Montpellier. Nach ihrer Promotion war sie an der Universitat Stanford als Postdoc tatig. Nach der Habilitation an der TU Dortmund wurde sie 2011 als Professorin fur Koordinationschemie und Bioanorganische Chemie an die LMU Munchen berufen. Fur ihre Forschungen zur Aktivierung von kleinen Molekulen durch Ubergangsmetallkomplexe erhielt sie 2011 den Innovationspreis des Landes Nordrhein-Westfalen. Seit 2015 hat sie den Lehrstuhl fur Bioanorganische Chemie an der RWTH Aachen inne.<br> <br> Peter Klufers studierte Chemie und Pharmazie an den Universitaten Koln und Bonn. Nach einer Promotion mit einem festkorperchemischen Thema wandte er sich in seiner Habilitation der Koordinationscheme zu. Deren praktische Seite lernte er bei der Enka AG (Wuppertal) in der Entwicklung von Kupferseidemembranen kennen. 1988 wurde er an die Universitat Karlsruhe berufen; seit 1998 hat er den Lehrstuhl fur Bioanorganische Chemie und Koordinationschemie an der LMU Munchen inne. Die Schwerpunkte seiner Forschung sind Kohlenhydrat- und Nitrosyl-Metallkomplexe.<br>

Mit dieser Einführung in die faszinierende Welt der Metalloproteine lernen Chemiker, Biochemiker und Biotechnologen Mechanismen, Methoden und Modellvorstellungen der bioanorganischen Chemie kennen.<br> <br> In einer Synthese aus aktuellen Arbeiten an Metalloenzymzentren und den Grundlagen der Koordinationschemie führen die Autoren in dieses spannende und im Wortsinne komplexe Thema ein. Der erste Teil des Buches stellt anhand ausgewählter Metalloproteine dar, dass die Natur die koordinationschemischen Prinzipien "kennt" und in einer Weise nutzt, die vorbildhaft für die Entwicklung synthetischer Katalysatoren sein kann. Einige der verwendeten Konzepte werden in Einschüben näher beleuchtet. Der zweite Teil vermittelt die Grundlagen der verschiedenen instrumentellen Methoden für die Untersuchung von Metalloproteinen, von der Kristallographie über die Vielfalt an spektroskopischen Methoden (UV, Raman, Fluoreszenz, EPR, Mößbauer etc.) bis hin zu elektrochemischen und computerchemischen Methoden.<br> <br> Durch die Betonung der koordinationschemischen Grundlagen biochemischer Funktion ist dieses Lehrbuch eine wichtige Ergänzung zu den Standardlehrbüchern der Biochemie und der anorganischen Chemie. Der modulare Aufbau erleichtert dabei den Einsatz für unterschiedliche Lehrveranstaltungen und Studiengänge.<br>

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