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Vorwort XI <p>Zusatzmaterial: Power-Point Animationen XIII</p> <p>Abkürzungen XV</p> <p>1 Einleitung 1</p> <p>1.1 Historische Entwicklung und Bedeutung der Enzyme, ein Überblick 1</p> <p>1.2 Wie sind Enzyme entstanden? 4</p> <p>1.3 Ribozyme 5</p> <p>1.4 Weiterführende Literatur über Enzyme 7</p> <p>1.5 Literatur 8</p> <p>2 Struktur der Enzyme 13</p> <p>2.1 Primärstruktur 13</p> <p>2.2 Sekundärstruktur 15</p> <p>2.3 Tertiärstruktur 18</p> <p>2.4 Quartärstruktur 21</p> <p>2.5 Verlauf der Proteinfaltung 25</p> <p>2.6 Katalytisches Zentrum und Coenzyme 27</p> <p>2.6.1 Biotin 29</p> <p>2.6.2 Liponsäure 30</p> <p>2.6.3 Thiamindiphosphat 32</p> <p>2.6.4 Coenzym A 33</p> <p>2.6.5 Pyridoxalphosphat 33</p> <p>2.6.6 Tetrahydrofolat 34</p> <p>2.6.7 Cobalamin 35</p> <p>2.6.8 Nicotinamid-Coenzyme 37</p> <p>2.6.9 Flavin-Coenzyme 38</p> <p>2.6.10 Coenzym Q 39</p> <p>2.6.11 Porphyrin-Coenzyme 39</p> <p>2.6.12 Metallionen als Cofaktoren 42</p> <p>2.7 Literatur 45</p> <p>3 Enzymklassen, Enzymnomenklatur 47</p> <p>3.1 Klasse 1: Oxidoreduktasen 48</p> <p>3.2 Klasse 2: Transferasen 55</p> <p>3.3 Klasse 3: Hydrolasen 66</p> <p>3.4 Klasse 4: Lyasen 72</p> <p>3.5 Klasse 5: Isomerasen 75</p> <p>3.6 Klasse 6: Ligasen 77</p> <p>3.7 Literatur 79</p> <p>4 Allgemeine Eigenschaften von Enzymen, Enzymtests 81</p> <p>4.1 Woran erkennt man ein Enzym? 81</p> <p>4.2 Wie werden Enzyme getestet und was ist dabei zu berücksichtigen? 81</p> <p>4.3 pH-Abhängigkeit der Enzymaktivität 83</p> <p>4.4 Temperaturabhängigkeit der Enzymaktivität 84</p> <p>4.5 Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Ionenstärke 88</p> <p>4.6 Allgemeine Regeln für Enzymtests 89</p> <p>4.7 Aufbewahrung von Enzymen 91</p> <p>4.8 Sicherheitsvorkehrungen beim Arbeiten mit Enzymen 92</p> <p>4.9 Vorgehensweise beim Enzymtest 92</p> <p>4.10 Auswertung von Enzymtests, Enzymeinheiten 95</p> <p>4.11 Wie bestimmt man die Umsatzgeschwindigkeit von Enzymen? 97</p> <p>4.12 Vom Einzelnachweis zum Massentest 98</p> <p>4.12.1 Aspekte für Einfach- und Mehrfachtests 98</p> <p>4.12.2 Tests auf Mikrotiterplatten 99</p> <p>4.12.3 Microarray-Verfahren 100</p> <p>4.13 Statistische Behandlung von Daten aus Enzymuntersuchungen 101</p> <p>4.14 Literatur 105</p> <p>5 Methoden für Enzymuntersuchungen 107</p> <p>5.1 OptischeMethoden 107</p> <p>5.1.1 Absorptionsfotometrie 107</p> <p>5.1.2 Fluoreszenzspektroskopie 117</p> <p>5.1.3 Polarisationsspektrokopie, optische Rotationsdispersion, Circulardichroismus 123</p> <p>5.2 ElektrochemischeMethoden 124</p> <p>5.2.1 pH-Bestimmung, Glaselektrode 124</p> <p>5.2.2 pH-Stat 126</p> <p>5.3 Methoden zur Messung schneller Reaktionen 126</p> <p>5.3.1 Flussmethoden 126</p> <p>5.3.2 Relaxationsmethoden 129</p> <p>5.4 Literatur 132</p> <p>Inhaltsverzeichnis VII</p> <p>6 Enzymisolierung 135</p> <p>6.1 Wie gewinnt man Enzyme? 135</p> <p>6.2 Wie reinigt man Enzyme? 137</p> <p>6.3 Fällungsmethoden 140</p> <p>6.4 Ultrafiltration und Dialyse 141</p> <p>6.5 Zentrifugation 142</p> <p>6.6 SäulenchromatografischeMethoden 144</p> <p>6.6.1 Ionenaustauschchromatografie 145</p> <p>6.6.2 Gelfiltration 147</p> <p>6.6.3 Adsorptionschromatografie 148</p> <p>6.6.4 Hydrophobe Chromatografie 149</p> <p>6.6.5 Affinitätschromatografie 149</p> <p>6.7 ElektrophoretischeMethoden 150</p> <p>6.8 Literatur 152</p> <p>7 Ligandenbindung 155</p> <p>7.1 Wie findet das Substrat sein Enzym? 155</p> <p>7.2 Worauf beruht die Stärke einer Bindung und wie kann man sie quantifizieren? 160</p> <p>7.3 Formulierung der Bindungsgleichung 162</p> <p>7.4 Wie misst man die Ligandenbindung? 168</p> <p>7.4.1 Gleichgewichtsdialyse 168</p> <p>7.4.2 Ultrafiltration und Ultrazentrifugation 170</p> <p>7.4.3 Oberflächen-Plasmon-Resonanz 171</p> <p>7.5 Literatur 172</p> <p>8 Kinetische Behandlung von Enzymreaktionen 173</p> <p>8.1 Reaktionsordnung 173</p> <p>8.1.1 Reaktionen erster Ordnung 173</p> <p>8.1.2 Reaktionen zweiter Ordnung 175</p> <p>8.1.3 Reaktionen nullter Ordnung 176</p> <p>8.2 Michaelis-Menten-Gleichung 177</p> <p>8.2.1 Theorie der Michaelis-Menten-Gleichung 177</p> <p>8.2.2 Anwendung der Michaelis-Menten-Gleichung 182</p> <p>8.2.3 Auswertung enzymkinetischer Daten 186</p> <p>8.2.4 Ein Schritt zurück – wie bestimmt man die Reaktionsgeschwindigkeit? 189</p> <p>8.3 Rückreaktion 193</p> <p>8.4 Literatur 196</p> <p>9 Enzymhemmung 199</p> <p>9.1 Kategorien der Enzymhemmung 199</p> <p>9.2 Reversible Enzymhemmung 201</p> <p>9.2.1 Kompetitive Hemmung 201</p> <p>9.2.2 Nicht-kompetitive Hemmung 207</p> <p>VIII Inhaltsverzeichnis</p> <p>9.2.3 Unkompetitive Hemmung, Substrathemmung 213</p> <p>9.2.4 Andere Hemmarten 218</p> <p>9.3 Literatur 221</p> <p>10 Mehrsubstratreaktionen 223</p> <p>10.1 Darstellungsweise vonMehrsubstratreaktionen 223</p> <p>10.2 Die verschiedenenMechanismen derMehrsubstratreaktionen 225</p> <p>10.3 Analyse vonMehrsubstratreaktionen 227</p> <p>10.4 Literatur 231</p> <p>11 Allosterische Enzyme 233</p> <p>11.1 Grundlagen der Kooperativität 233</p> <p>11.2 Symmetrie-Modell und allgemeine Betrachtungen zu allosterischen Enzymen 235</p> <p>11.3 Sequenz-Modell und negative Kooperativität 243</p> <p>11.4 Kinetische Kooperativität, das Slow-Transition-Modell 246</p> <p>11.5 Literatur 248</p> <p>12 Passgerechte Enzyme: Immobilisierung, Enzymreaktoren und künstliche Enzyme 251</p> <p>12.1 Immobilisierung von Enzymen 251</p> <p>12.1.1 Allgemeine Aspekte der Immobilisierung 251</p> <p>12.1.2 Nicht-kovalente Fixierung 253</p> <p>12.1.3 Kovalente Fixierung 253</p> <p>12.1.4 Quervernetzung 254</p> <p>12.1.5 Mikroverkapselung 255</p> <p>12.1.6 Entrapment 255</p> <p>12.2 Enzymreaktoren 256</p> <p>12.2.1 Rührkesselreaktoren 257</p> <p>12.2.2 Festbettreaktoren 258</p> <p>12.3 Künstliche Enzyme 258</p> <p>12.3.1 Katalytische Antikörper 260</p> <p>12.3.2 Synzyme 261</p> <p>12.4 Literatur 262</p> <p>13 Enzyme im praktischen Gebrauch 265</p> <p>13.1 Enzyme in der Industrie 265</p> <p>13.1.1 Allgemeine Aspekte 265</p> <p>13.1.2 Proteinspaltende Enzyme 267</p> <p>13.1.3 Enzyme des Kohlenhydratstoffwechsels 269</p> <p>13.1.4 Oxidierende Enzyme 271</p> <p>13.1.5 Lipasen 272</p> <p>13.1.6 Aminosäuresynthesen 273</p> <p>13.1.7 Weitere Enzyme in industrieller Anwendung 273</p> <p>Inhaltsverzeichnis IX</p> <p>13.2 Enzyme in Medizin und Therapie 274</p> <p>13.3 Literatur 278</p> <p>14 Ausblick 281</p> <p>14.1 Literatur 282</p> <p>Sachverzeichnis 283</p>

"Das umfassende und leicht verständliche Werk erklärt das komplexe Gebiet fundiert. (...) Das interaktive Zusatzmaterial kann ideal in Vorlesungen oder Seminare integriert werden."<br> Allgemeines Ministerialblatt (9/2016)<br> <br> <br> "Wie dem Werk H. Bisswanger Practical Enzymology (...) ist auch dieser empfehlenswerten Neuerscheinung weite Verbreitung als Lehrbuch, insbesondere für Studenten im Bereich der Lebenswissenschaften, zu wünschen."<br> CLB - Chemie in Labor und Biotechnik (Heft 05-06/2016)<br> <br> <br> "Zusammenfassend gibt dieses Buch eine hervorragende Einführung in die Enzymologie für Praktiker, die Grundwissen über biologische Katalysatoren suchen."<br> BIOSpektrum (Mai 2016)<br> <br> "Zu empfehlen ist dieses Buch für alle Studenten, die sich mit der Molekularbiologie beschäftigen, unabhängig ob Genetik, Humanbiologie, Mikrobiologie, Biochemie, Medizin etc. Selbst für Studienanfänger sind die meisten Kapitel gut verständlich und liefern einen sehr guten Überblick über die Welt der Enzyme. Mit einem Anschaffungspreis von 49,90 Euro ist es nicht gerade das billigste Buch, aber eines, dass seinen Preis wert ist." <br> fsi.bio.Imu.de (01.02.2016)<br> <br> <br> "Also schlussendlich ist das Buch inhaltlich wirklich top (...) Das Buch ist nun keine Pflichtlektüre fürs Studium, man wird sicherlich auch ohne gut durch Studium kommen - aber jeder, der etwas über den Tellerrand schauen möchte und mehr über Enzyme erfahren will - sollte sich wirklich dieses Buch anschauen."<br> Amazon.de (Kundenrezension) (08.11.2015)<br> <br> <br> <br> "Professor Hans Bisswangers Werk liefert Studierenden aus naturwissenschaftlichen Disziplinen einen leicht zugänglichen und sprachlich einfach gehaltenen Überblick über die Struktur, Funktionsweise und Kinetik von Enzymen."<br> Pharmazeutische Zeitung (29.10.2015)<br> <br> <br> "Der renommierte Autor Hans Bisswanger schafft es, gerade auch für Studienanfänger, komplexe Welt der Enzyme leicht verständlich und dennoch fundiert zu erklären (...) Ein Standartwerk für Biochemiker, Pharmakologen, Molekular- und Systembiologen sowie für alle Chemiker mit Bezug zur Biokatalyse (...)."<br> LaborPraxis (01.09.2015)

Prof. Dr. Hans Bisswanger ist Emeritus am Interfakultaren Institut fur Biochemie in Tubingen. Er war langjahriger Mitarbeiter am Institut und hat dort eine Reihe von Kursen zur Enzymkinetik und Enzymtechnologie entwickelt und geleitet, u. a. ein einsemestriges Enzymologie-Praktikums fur Biochemie-Studenten. Seine wissenschaftliche Expertise liegt in der Struktur und Kinetik des Pyruvat-Dehydrogenase-Komplexes, bei thermophilen Enzymen wie der Xylose-Isomerase und bei der Immobilisierung von Enzymen fur deren technische Anwendung.<br> Hans Bisswanger ist der Autor von zwei au?erst erfolgreichen Buchern zur Enzymkinetik, die in mehreren Sprachen und Auflagen erschienen sind.

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