Details

Bioanorganische Chemie


Bioanorganische Chemie

Metalloproteine, Methoden und Modelle
1. Aufl.

von: Sonja Herres-Pawlis, Peter Klüfers

48,99 €

Verlag: Wiley-VCH
Format: EPUB
Veröffentl.: 06.07.2017
ISBN/EAN: 9783527675487
Sprache: deutsch
Anzahl Seiten: 400

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Beschreibungen

Mit dieser Einfuhrung in die faszinierende Welt der Metalloproteine lernen Chemiker, Biochemiker und Biotechnologen Mechanismen, Methoden und Modellvorstellungen der bioanorganischen Chemie kennen. In einer Synthese aus aktuellen Arbeiten an Metalloenzymzentren und den Grundlagen der Koordinationschemie fuhren die Autoren in dieses spannende und im Wortsinne komplexe Thema ein. Der erste Teil des Buches stellt anhand ausgewahlter Metalloproteine dar, dass die Natur die koordinationschemischen Prinzipien "kennt" und in einer Weise nutzt, die vorbildhaft fur die Entwicklung synthetischer Katalysatoren sein kann. Einige der verwendeten Konzepte werden in Einschuben naher beleuchtet. Der zweite Teil vermittelt die Grundlagen der verschiedenen instrumentellen Methoden fur die Untersuchung von Metalloproteinen, von der Kristallographie uber die Vielfalt an spektroskopischen Methoden (UV, Raman, Fluoreszenz, EPR, Mo?bauer etc.) bis hin zu elektrochemischen und computerchemischen Methoden. Durch die Betonung der koordinationschemischen Grundlagen biochemischer Funktion ist dieses Lehrbuch eine wichtige Erganzung zu den Standardlehrbuchern der Biochemie und der anorganischen Chemie. Der modulare Aufbau erleichtert dabei den Einsatz fur unterschiedliche Lehrveranstaltungen und Studiengange.
Einleitung: Was ist Bioanorganische Chemie? Teil A. METALLOPROTEINE Saure/Base-Katalyse bei physiologischem pH-Wert: Zink(II) in Carboanhydrase und hydrolytischen Zink-Enzymen Funktion und Inhibition katalytischer Zentren: Urease und Urease-Hemmstoffe Katalyse einer Redox-Reaktion: Mangan- und Eisen-Superoxiddismutase (MnSOD, FeSOD) Superoxid-Reduktion in Anaerobiertn: Rubredoxin (Rd) und Superoxidreduktasen (SORs) Anionische Liganden senken das elektrochemische Potential: [2Fe-2S]-Ferredoxine und Rieske-Zentren Ein Blick in die Evolution: [4Fe-4S]-Ferredoxine, HP-Proteine und Aconitase Ein Strukturelement - viele Funktionen: Oxidodieisenzentren in loslicher Methan-Monooxygenase und Hamerythrin Bioliganden High- und low-spin-Eisen: Myoglobin und Hamoglobin Ham-NO-Komplexe: MbNO, losliche Guanylat-Cyclase (sGC), Nitrophorine Redox-Katalyse mit Ham-Zentren: Cytochrom c, Katalase, Cytochrom P450 Redoxchemie bei hohem Potential: blaue Kupfer-Proteine und CuAZentren Aktivierung von O2-Spezies in Kupfer(I,II)-Redox-Zentren: Hamocyanin (Hc), Kupfer-Zink-Superoxiddismutase (CuZnSOD) und Tyrosinase (Tyr) Radikale als Liganden: Galactose-Oxidase (GO) und Cytochrom-c-Oxidase (CcO) Vierelektronen-Katalyse, Teil 2: Der O2-freisetzende Komplex in Photosystem II Hydrogenasen Nitrogenase Organometallchemie in Organismen: Metall-Methyl-Bindungen in Cobalaminabhangiger Methionin-Synthase und in CO-Dehydrogenase/Acetyl-CoASynthase Ein gro?technisch genutztes Metallenzym: Xylose-Isomerase (Glucose-Isomerase) Anhang: Koordinationschemische "Steckbriefe" der behandelten Metallzentren Teil B. METHODEN UV/Vis-Spektroskopie (am Beispiel Rubredoxin) Raman- und Resonanz-Raman-Spektroskopie (am Beispiel Kupfer-Typ-3-Proteine) XAS (am Beispiel CuA) Fluoreszenz (am Beispiel NO-Systeme) Rontgen-Emissionsspektroskopie XES (am Beispiel Nitrogenase) Cyclovoltammetrie, Square-Wave-Voltammetrie (am Beispiel Hydrogenasen und ihre Modelle) Transiente UV-Spektroskopie (am Beispiel Cytochrom-c-Oxidase-Modelle) DFT (auch broken symmetry und TD-DFT, am Beispiel oxyHamocyanin) Proteinkristallographie (am Beispiel NiFe-Hydrogenase) Mo?bauer (am Beispiel Hamoglobin) Electron Paramagnetic Resonance (am Beispiel blaue Kupferproteine) Terahertz-Spektroskopie fur die Dynamik von Biomolekulen in Losung SQUID Laue-Kristallographie (zeitaufgeloste Studien am Myoglobin) NMR-Spektroskopie fur die Strukturaufklarung Paramagnetische NMR-Spektroskopie (am Beispiel Fe(III)-Ham-Systeme) Teil C. KOORDINATIONSCHEMISCHE MODELLE Wahl der Nuklearitat von Enzymen (Hamocyanin-Modelle) Spektrochemische Reihe (Hydrogenase-Modelle) High spin/low spin-Ubergange (Hamo/Myoglobin-Modelle) Feinsteuerung der Redoxeigenschaften uber die Oxidationsstufe (HPIP-Modelle) Feinsteuerung der Redoxeigenschaften uber die Liganden (Rieske-Modelle) Feinsteuerung der Aciditat durch die Koordination (Carboanhydrase-Modelle) Selbstorganisation (FexSy-Modelle)
Sonja Herres-Pawlis studierte Chemie an der Universitat Paderborn und an der Ecole National Superieure de Chimie in Montpellier. Nach ihrer Promotion war sie an der Universitat Stanford als Postdoc tatig. Nach der Habilitation an der TU Dortmund wurde sie 2011 als Professorin fur Koordinationschemie und Bioanorganische Chemie an die LMU Munchen berufen. Fur ihre Forschungen zur Aktivierung von kleinen Molekulen durch Ubergangsmetallkomplexe erhielt sie 2011 den Innovationspreis des Landes Nordrhein-Westfalen. Seit 2015 hat sie den Lehrstuhl fur Bioanorganische Chemie an der RWTH Aachen inne. Peter Klufers studierte Chemie und Pharmazie an den Universitaten Koln und Bonn. Nach einer Promotion mit einem festkorperchemischen Thema wandte er sich in seiner Habilitation der Koordinationscheme zu. Deren praktische Seite lernte er bei der Enka AG (Wuppertal) in der Entwicklung von Kupferseidemembranen kennen. 1988 wurde er an die Universitat Karlsruhe berufen; seit 1998 hat er den Lehrstuhl fur Bioanorganische Chemie und Koordinationschemie an der LMU Munchen inne. Die Schwerpunkte seiner Forschung sind Kohlenhydrat- und Nitrosyl-Metallkomplexe.

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